课件：酶理工大.ppt

酶是蛋白质，比其他催化剂脆弱。酶蛋白的构象的不同决定了各种酶只有不同的底物专一性。 动力学研究表明： 酶反映中存在有 ES 中间物, 催化作用的本质是酶，通过专一性结合的相互作用，而对于与受作用的底物所形成的过液态分子予以稳定，从而起到加速反应的作用。 米氏方程，米氏学论给出了 Km、[S]及Vmax间的关系，一般测定酶活力选用如下的条件： 在最适 PH、最适温度、底物极大地过量（即[S][E]）的条件下,测定酶反应的初速度。 一个酶的活力单位定义：25℃下，每分钟转变1umol分子底物的酶量。 比活力定义：每mg 酶蛋白所具有的酶活力单位数。 酶的可逆抑制中最重要的是: 竞争性抑制，可以通过加大底物浓度而得到逆转。 竞争性抑制剂的结构与底物十分类似，与底物争夺酶的活性中心。　 非竞争性抑制剂_____抑制剂与酶分子活性中心之外的重要基团（--SH）作用而造成的抑制。 不可逆抑制剂_____使酶分子中一些重要基团发生特大的、不可逆的变化。 酶反应速度极高的原因4个方面，其中最主要的是：　1.邻近效应和定向效应 底物分子适当地向酶分子活性中心靠近。 　 底物趋向于酶的催化部位。　2.诱导契合效应酶与底物结合时，两者构象的改变使它们相互契合。 活性中心这一局部地区的底物浓度大大增高。 3.酸碱催化酶活性中心的质子供体和质子受体对底物分子进行了广义的酸碱催化 4.共价催化 　 酶与底物形成有一定稳定度的过度态中间物——共价的ES 中间物→迅速分解成产物 生物体中对酶活性有三种类型的调控作用：　1． 别构相互作用的调控　2． 可逆共价修饰的调控　3． 酶质的激活（即不可逆共价修饰的调控）　 别构酶一般催化多酶体系的第一步反应，也受反应系列的最终产物抑制。 最终产物可以非共价的结合到别构中心（又称调节中心）上，然后别构酶再调节多酶体系的反应速度。 一、 同工酶 * 定义 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 H H H H H H H M H H M M H M M M M M M M LDH1 (H4) LDH2 (H3M) LDH3 (H2M2) LDH4 (HM3) LDH5 (M4) 乳酸脱氢酶的同工酶 * 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5) 心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。 在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。 *生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。 心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化 1 酶活性 心肌梗死酶谱 正常酶谱 肝病酶谱 2 3 4 5 二、 诱导酶 结构性酶：组成性表达，正常细胞内存在的酶，它的含量较稳定，受外界因素影响很小。 诱导酶：诱导性表达，在正常细胞中含量极少或没有，当细胞中加入特定诱导物后，诱导产生的酶，含量在诱导物存在下显著增高，诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。 如：大肠杆菌中的β-半乳糖苷酶 E.coli在含Glc的培养基中 E.coli在只含乳糖的培养基中：Glc-β(1→4)Gal苷 别构酶表现出非典型性的动力学特征： 不符和米氏公式，表现出V-[S]的S形曲线 当其他酶对共价调节酶进行共价修饰时（指可逆共价修饰的调控中的酶），这种调节酶能在非活性形式及活性形式之间相互转变。 后面内容直接删除就行 资料可以编辑修改使用 资料可以编辑修改使用 主要经营：网络软件设计、图文设计制作、发布广告等 公司秉着以优质的服务对待每一位客户，做到让客户满意！ 致力于数据挖掘，合同简历、论文写作、PPT设计、计划书、策划案、学习课件、各类模板等方方面面，打造全网一站式需求 * * * * * （二）生化作用及缺乏症 1. 生化作用 ＊构成视觉细胞内感光物质（见后图） ＊参与糖蛋白的合成，维持上皮组织的分化与健全 ＊其他作用，如影响细胞的分化 2. 缺乏症 夜盲症，干眼病，皮肤干燥等 视紫红质 视蛋白 11-顺视黄醛 全反视黄醛 暗处 光 (视网膜) 异构酶 11-顺视黄醇 全反视黄醇 (肝) 异构酶 视黄醛还原酶 视紫红质的合成、分解与视黄醛的关系 二 、维生素D（抗佝偻病维生素） ﹡种类：VitD2（麦角钙化醇） VitD3（胆钙化醇） ﹡Vit