课件：酶化学课件.ppt

第六章 酶 化 学 Enzyme Chemistry　　 第一节　概述 第二节　酶的结构与功能的关系 第三节　酶催化反应机制 第四节 酶促反应动力学 第五节 酶的制备 第六节 酶的多样性 第七节 酶在工业上的应用及酶工程 第一节 概 述　　　　　　 酶及化学本质 酶的催化特性 酶的组成及分类 一、酶的概念 1.酶是生物催化剂 2.酶的化学本质 绝大多数酶是蛋白质(蛋白质类酶 P）依据： 少数酶是核酸RNA(核酸类酶 ribozyme 核酶 R） 3.酶和生命活动密切相关 参与生命过程 生物进化和组织功能分化的基础 酶的活性调节机制 蛋白质类酶的发现历史 1783年，意大利科学家斯巴兰让尼 1857年，巴斯德(Pasteur)就酒的发酵提出存在“ferments”（酵素）。 1878年,库恩（Kuhne）提出Enzyme。 1926年 美国 萨姆纳Sumner 从刀豆种子中提取了脲酶的结晶。 1930－1936年，Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶。1949年Sumner 和Northrop共同获得诺贝尔化学奖。 核酸类酶的发现（ribozyme 核酶 R） 1982年,Cech等研究原生动物四膜虫。 1983年Altman 等人在研究细菌 RNase P (20%的蛋白质和80%的RNA组成)时发现…… Cech和Altman也因此获得了1989年的诺贝尔奖。 二、酶的催化特性　　101页 （一）酶和一般催化剂的比较 共性： （二）酶作为生物催化剂的特点 1.酶易失活 2.酶催化效率高 转换数(Kcat)：是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。 3.酶具有高度专一性 4.酶的活性受到调节和控制 调节酶的浓度：诱导或抑制酶的合成；降解。 通过激素调节酶活性： 反馈抑制调节酶活性： 抑制剂和激活剂对酶活性的调节： 别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶。 三、酶的组成及分类（蛋白类酶） 1.按组成成分分 ①单纯酶（简单蛋白质） ②结合酶（结合蛋白质） 　　全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子　　 2.根据酶的结构特点及分子组成形式分为 ①单体酶（monomeric enzymes） ②寡聚酶（oligomeric enzymes） ③多酶体系（multienzymes system）： 由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。 3.酶的命名与分类 (1)习惯命名法 (2)国际系统命名法（1961年国际生化学会） 系统名应包括：底物（构型）、酶作用的基团、催化反应的类型 （3）国际系统分类法及酶的编号（蛋白类酶） 氧化还原酶（1）　 AH2＋B＝A＋BH2 转移酶 （2）　　　AB＋C＝A＋BC 水解酶 （3）　　　AB＋H2O＝AOH＋BH 裂合酶（4）　　　 AB＝A＋B 异构酶 （5）　　　A＝B 连接酶或合成酶（6）：催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成　 　A＋B＋ATP＝AB＋ADP＋Pi　或　 A＋B＋ATP＝AB＋AMP＋PPi 　亚类编号依次为　　 　　1. 2. 3. 4. 5. 6……. 　亚－亚类编号依次为 1. 2. 3. 4. 5. 6……. 酶的编号的举例—ATP葡萄糖磷酸转移酶(已糖激酶) [ EC 2. 7. 1. 1 ] 第二节 酶的结构与功能的关系 酶的一级结构与催化功能的关系 酶的高级结构与活性的关系 酶分子的结构特点 裂缝、亲水区与疏水区、沟槽与洞穴。 配体：酶的底物、辅酶或辅基、各种调节因子。 一、酶的一级结构与催化功能的关系 1.必需基团 常见的有：咪唑基、羟基(丝氨酸)、巯基 2.酶原激活 酶原与酶原激活：表6－3 3.共价修饰 要求：修饰剂的要求，酶的要求，反应条件的要求。 酶原激活 胰凝乳蛋白酶原的激活 胰蛋白酶原的激活 胃蛋白酶原激活过程 酶级联反应： 一种酶原的激活常常会引发一系列酶的激活，这样的系列激活反应称之酶级联反应。 共价修饰　 (1)体外 　常用的化学试剂有：二异丙基氟磷酸、碘乙酸、二硝基氟苯等 (2)体细胞内　 磷酸化与脱磷酸 乙酰化与脱乙酰 甲基化与脱甲基 腺苷化与脱腺苷等 二、酶的活性与高级结构的关系 1.活性中心（active center) 酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位． ①结合部位 ②催化部位 例：胰凝乳蛋白酶的肽链折叠（示活性中心） Ser195（丝氨酸）His57（组氨酸）及Asp102（精氨酸） 2.二、三级结构与活性中心的关系 牛胰核糖核酸酶的拆分试验(RNase Ⅰ,水解RNA的酶) 由124个氨基酸组成，有4对二硫键。 活性中心：119　和　12 位的组氨酸残基构成 S肽（1－