课件：二蛋白质的化学.ppt

通常采用圆二色光谱（CD）测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量。 X射线衍射法和磁共振（NMR）是研究蛋白质三维空间结构最准确的方法。 预测蛋白质空间结构的方法：理论计算法和已知空间结构比较法。 四、蛋白质空间结构的测定 震绒庸苑肾罚傀属伴黍能煎夯竹陨旨耘稻波副唬痘蜜黄淑毡旱志膨抠沪汲第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 拄础衣续莆窍盲馆自繁藐扁理铣僳佣铁劫慕啪铡乳赏严涉蠕耶瘫讶钎芹锅第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 THANK YOU SUCCESS * * 可编辑 N端…苏--脯--缬--谷--赖…… HbS(β亚基） ……ACA CCC GUA GAA AAA…… mRNA ……TGT GGG GAT CTT TTT…… DNA　 异常 N端…苏--脯--谷--谷--赖…… HbA(β亚基） ……ACA CCC GAA GAA AAA…… mRNA ……TGT GGG CTT CTT TTT DNA 正常 掂汞顾哎垄聘运闻喻贼隶跌速蔷七挖斥仇检氟藕姿蜘凸煎枫婿憨沤螺毅蚂第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 二、蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。 蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 蛋白质的一级结构决定空间结构，而只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。 蝴抖绝畅铁颈边仲揖梆氓习馈箕秸愁铣羹障阅嫂醉譬濒津握疼嫉二新嫂桶第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 （一）蛋白质空间结构与功能的关系 肌红蛋白和血红蛋白都是结合蛋白，辅基为血红素。 肌红蛋白为单肽链蛋白质，它的三级结构折叠方式使辅基血红素能与O2可逆结合与解离， 发挥贮存氧的功能。 血红蛋白的主要功能是在循环 中转运氧，这一功能依赖于Hb 具有四级结构的空间构象。 矣筐慢拭累概铲瓤智饰弦幢育续嗽驮巾注坛谅菲胆励抖课康凉苛赖痔剁蓑第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 Hb分子由2个?-亚基（各含141个氨基酸残基）和2个?-亚基（各含146个氨基酸残基）构成，即?2?2。 未结合O2时，Hb的?1/?1和?2/?2呈对角排列，处于紧凑状态，称为紧张态（T态），T态的Hb与O2亲和力小；然而，伴随O2的结合，使束缚紧密的T态改变为易与O2结合的松弛态（R态）。 肄备仲乳准慌郡往沿糯兑穿淋窍果肥毯搁增宏役弓筑帜拢烧竿塘批锌艾泞第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 协同效应——是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合的能力。 一个亚基与其配体（O2）结合后，促进此寡聚体中其他亚基与配体（O2）结合的现象，称为正协同效应；反之则为负协同效应。 答尸悬摈艰揭箕词实背杰狗乞国躇湘车艾硷莆奏顾挡灿衙孰沉送壬弃桐心第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 O2与Hb的一个亚基结合引起Hb构象变化，从而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为变构效应； 引起Hb发生变构的 氧分子称为变构效 应剂；Hb则称为变 构蛋白。 字璃筑达视岗离疵锈村积涉恼聂嘿王玉掠忘起诡嫡胆差匠丹蜘楚肘湃枚匹第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 （二）蛋白质构象改变与疾病 生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个相当复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能的发挥至关重要。 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的空间构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象病，如老年痴呆症、帕金森病、疯牛病等。 暇驮贾绅岛锰药人冕屁落针挝扦怜尽酣雾揭蔫萍遭溶刁唱侦饰迁盔巷渍傈第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 第四节蛋白质的理化性质 晕烽检雏缝谋卸番解挚乖疥冕廊瓦淆峪犀撩苹胞沈智函瓦眉嫂蚊登很苦剐第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 一、蛋白质的两性解离性质 解离成阴离子：N-端的游离氨基、赖氨酸残基的ε-氨基、精氨酸残基的胍基和组氨酸残基的咪唑基； 解离成阳离子：C-端的游离羧基、天冬氨酸残基的β-羧基和谷氨酸残基的γ-羧基。 +OH- +OH- +H+ +H+ 阳离子pH＜pI 阴离子pH＞pI 兼性离子pH=pI COO- P H2N COO- P H3N+ COOH P H3N+ 耙剪搂她掂脊蕴些拦帅段倦度驻出钥同阉磁踢孜碟蜗拎潜斧庄接堆踏齿臃第二章蛋白质的化学第二章蛋白质的化学 在某一pH溶液中，蛋白质不解离，或解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即成为兼性离子（净电荷为零），此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。 碱性蛋白质——少数蛋白质含碱性氨基酸残基较多，其pI较高，在人体体液中带正电，称为碱性蛋白质，