生物化学生命物质的结构基础.ppt

生 物 化 学 绪论 生物化学： 从分子水平来研究生物体的化学组成，和生命过程中化学变化规律的一门科学。 第一节 生命物质的结构基础 第二节 能量代谢－生物氧化 第三节 物质代谢－ 糖代谢、脂肪代谢、蛋白质代谢 第一节 生命物质的结构基础 蛋白质结构与功能 核酸化学 酶 维生素与临床 一、蛋白质结构与功能 蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子。 蛋白质的生物学功能 　1）作为生物催化剂 　2）代谢调节作用 　3）免疫保护作用 　4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 7）氧化供能 （一）、蛋白质的化学组成 1.元素组成 主要元素：碳、氢、氧、氮，有些蛋白质还含有少量硫、磷和金属元素。 特点：各种蛋白质含氮量接近，平均为16% 定氮法测定蛋白质含量： 蛋白质含量＝6.25×样品含氮量 三聚氰胺与食品安全 食品蛋白质含量是一个重要指标。可通过测定样品含氮量（凯氏定氮法），再乘以换算系数来测定蛋白质含量，即1g样品中蛋白质含量=系数×1g样品含氮量。不同物质换算系数各异，例：奶制品类6.38、大米5.95，肉与肉制品为6.25。 三聚氰胺，化工原料，白色结晶粉末，分子式是C3H6N6，其含氮量高达66.7%。所以完全可以通过添加三聚氰胺伪造含氮量数据来造假！ 医学研究证明长期摄入三聚氰胺会导致生殖、泌尿系统的损害，膀胱、肾结石，并可进一步诱发膀胱癌等疾病。 2.结构单位—氨基酸（amino acid） 组成人体蛋白质的基本氨基酸有20多种; 所有生物都是利用这20多种基本氨基酸作为各种蛋白质的构件分子。(编码氨基酸) 氨基酸分子化学结构(通式)： 各种氨基酸的差别在于其侧链R的结构不同! 3.多肽结构 蛋白质是由许多AA按一定排列顺序通过肽腱连接起来的多肽链。 肽腱是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基缩合脱水而成的酰胺腱。 氨基酸之间缩合脱水的化合物称为肽。由2个氨基酸缩合成的肽称二肽; 由10个以下氨基酸连成的肽称寡肽;由10个以上氨基酸连成的肽称多肽。 多肽链的方向性：从N末端指向C末端。 一级结构 (基本结构) 指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。 主要靠肽键维系。 一级结构是蛋白质分子结构的基础, 包含了决定蛋白质分子结构层次构象的全部信息和生物学功能。 二级结构 指蛋白质分子中某一段链的局部空间结构。主要靠氢键维持。 主要包括a-螺旋、 B-折叠、 B-转角和无规卷曲等四种形式。 三级结构 整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置 具有三级结构才具有生物学属性，三级结构一旦破坏，生物学特性便丧失。 主要靠次级键-疏水作用、离子键、氢键和Van der weals维持。 四级结构 每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基。 蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为四级结构，称为蛋白质的四级结构。 结合力主要是氢键和离子键。 （三）蛋白质的变性与复性 1.蛋白质的变性(denaturation) 定义：在某些物理和化学因素作用下，其特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 造成变性的因素：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 复性(renaturation) 定义：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。 但是许多蛋白质变性后，空间构像严重被破坏不能复原，称不可逆变性。 二、核酸化学 核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子。 天然核酸有两类： 1.脱氧核糖核酸DNA： 存在于细胞核＆线粒体内； 携带遗传信息，决定个体或细胞的基因型。 2.核糖核酸RNA: 存在于细胞质和细胞核内； 参与细胞内DNA遗传信息的表达。病毒中，可作为遗传信息的载体。 （一）、核酸的化学组成 核酸基本构成单位：核苷酸(nucleotide) 核苷酸由碱基、戊糖和磷酸三部分构成。 1.碱基 构成核苷酸的碱基有5种 2.戊糖 3.核苷＝碱基＋戊糖－－－（糖苷键） 核苷酸＝核苷＋磷酸－－（酯键） （二） DNA结构和功能 1.DNA的一级结构 四种脱氧核苷酸按一定的排列顺序以3’,5’-磷酸二酯腱相连形成的多聚脱氧核苷酸链。 由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。 2.DNA的二级结构-双螺旋结构模型 3. DNA的高级结构 超螺旋结构 DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。 正超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方同相同 负超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方向相反 (