生物化学A上-7酶-蛋白质功能.pptx

酶蛋白质功能;生物催化剂(biocatalyst);酶的分子结构与功能　The Molecular Structure and Function of Enzyme ;酶的分子组成;全酶 (holoenzyme) || 酶蛋白（apoenzyme) + 辅助因子 （cofactor) cofactor ;二、酶的活性中心;酶的活性中心的特性;;酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme;酶的命名;EC号的第一个数字 1. oxidoreductase 氧化还原酶类 2. transferase 转移酶类 3. hydrolase 水解酶类 4. Lyase/synthase 裂合酶类 5. isomerase 异构酶类 6. ligase/synthetase 连接酶类;酶促反应的特点与机理 The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶促反应的特点;; 酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。 绝对特异性(absolute specificity)：酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：酶作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：酶仅作用于立体异构体中的一种。;酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;单底物、单产物反应 酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度;一、酶反应的初速度与底物浓度之间的关系;米氏方程 Michaelis-Menten equation Michaelis equation;;假设 E+S ES 的平衡迅速建立 反应初速由最高速度与底物浓度决定 v = Vmax f(S) v = Vmax/(1 + C/[S]) 或 v = ;米氏方程式推导基于两个假设： ①反应刚刚开始，产物的生成量极少，逆反应可不予考虑。 ②［S］超过［E］，［S］的变化可忽略不计。 ;Michaelis-Menten方程推导(1925年);Equation (2);;Substituting this back into equation (1):;当v=Vmax/2时;米氏常数KM的意义（续）;米氏常数KM的意义（续）;定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 意义：Vmax=k2 [E0] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnover number)，即动力学常数k2。;kcat 和 specificity constant;米氏方程作图;;Lineweaver-Burk plot(双倒数作图) ;一、酶反应的初速度与底物浓度之间的关系;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 最适温度 (optimum temperature)： 酶促反应速度最快时的环境温度。 低温的应用;四、 pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响;;I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及［S］； 动力学特点：Vmax不变，表观Km↑。;非竞争性抑制;非竞争性抑制的特点;反竞争性抑制;抑制剂只与ES结合； 抑制程度取决与［I］及［S］； 动力学特点：Vmax↓，表观Km↓。;六、激活剂对反应速度的影响;七、酶活性测定和酶活性单位;酶 的 调 节The Regulation of Enzyme ;细胞内酶活性的调控 1;细胞内酶活性的调控 2;细胞内酶活性的调控 3;细胞内酶活性的调控 4;细胞内酶活性的调控 5;调节对象 关键酶 调节方式 酶活性的调节（快速调节） 酶含量的调节（缓慢调节）;关键酶;一、酶活性的调节;（一）酶原与酶原的激活;酶 原;胰蛋白酶原的激活过程;避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化