细胞生物学Molecular BIOLOGY细胞的化学成分1课件.ppt

α-螺旋，β-折叠 肽键和二硫键，属共价键,是蛋白质一级结构的化学键。氢键是蛋白质二级结构主要稳定化学键三级四级结构是氢键、盐键、疏水键、范德华力统称为次级键,属于非共价键 。 稳定蛋白质三维结构的作用力 盐键 氢键 疏水键 范德华力 二硫键 蛋白质的理化性质 1、蛋白质自溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性，是分离制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀。乙醇、丙酮均为脱水剂，可破坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质沉淀析出。低温时，用丙酮沉淀蛋白质，可保留原有的生物学活性。但用乙醇，时间较长则会导致变性。重金属盐、生物碱试剂（苦味酸、鞣酸）与蛋白质结合成盐而沉淀，是不可逆的。 2、蛋白质在某些因素的作用下，空间结构被破坏，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。变性的蛋白质一级结构完好、溶解度降低(有序而紧密的结构变得无序而松散，疏水基团外漏）、易分解。(蛋白质变性后粘度上升，溶解度下降，易分解，等电点升高) 有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象，称为复性；有些蛋白质变性后不能复性。 凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。 沉淀的蛋白质不一定变性（如盐析）。 引起变性的因素:加热、辐射、振荡、高压等物理因素；有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。 3、蛋白质的盐溶 盐溶的概念：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。 盐溶的机理是：蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电表层使蛋白质分子间彼此排斥，同时蛋白质分子与水分子间的相互作用加强，使蛋白质分子溶解度增加。 盐析的机理是：大量中性盐的加入，使水的活度降低，从而降低蛋白质的极性基团与水分子间的相互作用，破坏了蛋白质分子的水化层。 4．紫外吸收 蛋白质在280nm的紫外光下，有最大吸收峰。这主要是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R基团引起的。因此可以用紫外线分光光度法测定蛋白质在280nm的光吸收值来测定蛋白质的含量。 酶 单纯酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。 结合酶 酶蛋白 （简单蛋白质） （结合蛋白质） 辅酶 （一）.酶的分子组成 五、酶类 辅酶的种类 NAD辅酶I 与NADP辅酶II（递氢体） NAD+为辅酶I，又称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（还可以传递电子） NADP+为辅酶II，又称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，其还原形式为NADH和NADPH NADP是NAD通过激酶被磷酸化所产生。NADP是生物氧化过程中不可缺少的氢传递体。 代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O 。在各种脱氢反应中产生的氢质子和电子，最后都是以这种形式进行氧化的。 FAD黄素辅酶与辅酶A（CoA） FAD黄素辅酶主要作用是递氢体 辅酶A（CoA）主要作用是递乙酰基 递氢机理：FAD(FMN)+2H FAD(FMN)H2 小分子有机化合物在催化中的作用 酶作用机制诱导契合学说使酶与底物密切结合 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit) 。 目 录 抑制剂对酶反应的影响 酶受抑制时其蛋白部分并未变性。 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子相似。 b.能够与酶的活性中心以共价或非共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为两类： 竞争性抑制： 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物 竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合 后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反 应被抑制了。 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底 物的竞争能力来消除。 Vm不变 Km变大 非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合， 引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。不是 与底物竞争活性中心，所以称为非竞争性抑制剂。 如某些金属离子（Ag+、Hg2+）。非竟争性抑制不 能通过增大底物浓度的来消除。 Km不变 Vm下降 六、脂类 　 脂类 单脂 复脂 脂肪 甘油 脂肪酸 磷脂 糖脂 固醇类 脑苷磷脂 神经节苷脂 饱和脂肪酸 不饱和脂肪酸 甘油磷脂 鞘氨醇磷脂 甘油三脂（脂肪）是一分子甘油和三分子脂肪酸结合而成。 脂肪酸又分为饱和脂肪酸(碳链完全为H所饱和),即不含双键,如软脂酸、硬脂酸;不饱和脂肪酸(碳链含有不饱和的双键),如油酸（一个双键）、亚油酸（两个双键）、花生四烯酸（含四个双键