酶分类及命名【精品-】.ppt

第三章 酶;第三章 酶;酶是生物催化剂; 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。 抗体酶（abzyme）： 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。 ;第一节 酶的分类与命名;全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子; 某些小分子有机化合物与??蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。;辅酶在酶促反应中的作用特点; 酶分子中的金属离子;金属酶中的金属离子与配体;金属激酶中的金属离子;（二）根据酶蛋白结构特点可将酶分为; （三）、酶的分类 根据酶所催化的反应类型，按照国际系统 分类方法，将酶分为六大类：;氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 ;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： ;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸;核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 ;（一）习惯命名方法 （1）根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。 （2）根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。 （3）两个原则结合起来命名，如丙酮酸脱羧酶等。 （4）根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 ;（二）国际系统命名法;酶的编码;第二节 酶催化作用的特性;一 酶和一般催化剂的共性;二 酶催化作用特性;二 酶催化作用特性; 酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性。根据专一性的不同又可分为： （1) 绝对专一性 （2）相对专一性 （3）立体异构专一性 ;（1） 绝对专一性;有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。 包括族(group)专一性。如?-葡萄糖苷酶，催化由?-葡萄糖所构成的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。 和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。;（3）立体化学专一性;几何专一性;酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 ;4.酶的催化活性可调节控制;第三节酶结构与功能的关系;第三节 酶结构与功能的关系;;主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。;酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 ;二 变构酶;酶的别构（变构）效应示意图;一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括催化部位和调节（别构）部位； 具有别构效应。指酶和一个配体（底物，调节物）结合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 ;别构酶与非调节酶动力学曲线的比较 ;别构酶举例：天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCase;三 酶原及酶原的激活 ;胰蛋白酶原;胰蛋白酶原; 四 同工酶(isoenzyme);乳酸脱氢酶同工酶形成示意图;不同组织中LDH同工酶的电泳图谱;同工酶在各学科中的应