生物化学 蛋白质2.pptxVIP

胰岛素的一级结构： A链由21个氨基酸残基组成; B链由30个氨基酸残基组成 A链含一个链内二硫键 A链与B链之间有二个二硫键 ;;（三）一级结构的种属差异与分子进化 不同生物细胞色素C的氨基酸差异数（以人为基数） 差异数 差异数 黑猩猩 0 响尾蛇 14 猴子 1 海龟 15 免 9 金枪鱼 21 猪 10 小麦 35 牛 10 酵母 51 狗 11 驴 12 鸡 13; 动物体细胞色素C一级结构的进化树 图中的数字表示该类动物与其祖先相比细胞色素C一级结构氨基酸残基的差异数;（四）一级结构与分子病 例镰刀状红细胞贫血 HbA β肽链 N-Val .his .leu .thr .pro .glu .glu ….C (146) HbS β肽链 N-Val .his .leu .thr .pro .val .glu ….C (146) 这种由蛋白质分子异常引起的疾病，称分子病 ;二、肌红蛋白和血红蛋白的空间结构与功能的关系;?1;血红蛋白空间结构与功能的关系; 肌红蛋白与血红蛋白的带氧曲线 肌红蛋白的氧饱和曲线为距形双曲线,血氧饱和度为20%时仍能带氧,肌肉 缺氧时(氧饱和度为5%)大量释放氧,以供肌肉收缩需要;血红蛋白的氧饱和曲线 为S形曲线,表明血红蛋白四个亚基对氧的结合具有正协同效应。;血红素与氧结合：血红素是4个吡咯环形成的铁卟啉化合物，2价铁离子居于中央。铁离子有6个配位键，其中4个与4个吡咯环的N原子相连，1个与F8（?-螺旋F中第8个残基）组氨酸（93）相结合，氧分子则与第6个配位键相结合，血红素未结合氧时，Fe偏离卟啉平面约0.06nm，偏向?-螺旋F8组氨酸侧，当结合氧后，Fe被拉入卟啉环中，这样带动F8发生位移，进而引发一系列构象改变。 ;氧分子与血红蛋白的结合具有正协同效应 紧张态（T态）：铁原子偏离卟啉平面约0.06nm,偏向F8 His侧， ?1?21与?2?2呈双重对称排布， 对氧的亲和力低。 松弛态（R态）：铁原子被氧分子拉入卟啉环中， 牵动作用Hb亚基三维结构发生改变， 亚基间盐键断裂，亚基间结合疏松， ?1?21与?2?2 之间移位15°， 对氧的亲和力高。; 血红蛋白T态与R态 血红蛋白4个亚基的排布是?1/?1和?2?2呈双重对称排布。紧张态（T态）Hb对氧 的亲和力低。当血红蛋白结合氧时，由于铁离子的位移带动?-螺旋F做相应的移 动，进而引发亚基间的盐键断裂，使亚基间的结合松弛，?1/?1和?2?2之间移位 15?；松弛态（R态）的Hb亚基对氧的亲和力高，容易与氧结合。 ; 正常朊病毒蛋白结构 （显示?-螺旋）;第 四 节 蛋白质的理化性质及其提取、纯化原理;;（一）蛋白质的两性电离 NH+3 NH+ 3 NH3 P P P COOH COO-