第十五章蛋白质和核酸.pptxVIP

分子生物学研究生物大分子物质（主要是蛋白质和核酸）的结构、性质与功能，从分子水平上阐述生命现象。1953年DNA双螺旋模型的发表，标志着生命的核心秘密——遗传——已被揭开，标志着分子生物学时代的到来。而今天蛋白质和核酸化学的发展，使得它们的分离、测序以至合成已成了常规的、可用仪器进行的操作。;§15-1 氨基酸 一、分类，命名和构型 二、物理性质 三、化学性质 §15-2 多肽 一、基本概念 二、多肽的分类和命名 三、多肽的结构 四、多肽的性质;;第十五章 蛋白质和核酸;多糖;§15-1 氨基酸（Aminoacid）;(4)按RCHNH2COOH中 侧链R—的性质; 2.命名 p387表15-1 3. ?-氨基酸的构型 受遗传密码支配的20种RC*HNH2COOH 中，除甘氨酸外，其余19种均为手性分子，且都是L-型。苏氨酸和异亮氨酸另有一个不对称碳原子。细菌体内有少数D-型氨基酸。;L(-)-甘油醛; 二、物理性质(p392) 三、 ?-氨基酸的化学性质 1.两性和等电点(Isoelectric point , p394) ;接受质子：碱性;H+;H+;+ OH-;调节溶液 的pH值;应用 不同的氨基酸， pI值各不相同。 在等电点时，氨基酸呈电中性，在电场中不迁移，且偶极离子的浓度最高，而氨基酸的溶解度最小，易生成沉淀。可用调节pH值的方法，分离氨基酸混合物。常用的方法：分级沉淀，电泳和色谱法。 ; 这种两性解离性质为20种氨基酸所共有，共同赋予蛋白质的两性解离特性。两性解离性质是氨基酸和蛋白质最主要的化学特性。理解和运用这一性质，是分离、纯化氨基酸和蛋白质，进而理解核酸性质，理解生物大分子的构象和之间的相互作用以及酶作用机理等分子生物学基本理论的基础。; 3.与HNO2的反应(p381) ? 1° 胺（R—NH2）的性质; 4.与羰基化合物的反应(p392) ? 羰基化合物与羰基试剂的加成缩合反应 ; ?-氨基酸的亲核能力较弱，在弱酸的催化下，只能与甲醛发生加成缩合反应。 用标准碱溶液滴定生成物，测定试样中?-氨基酸的含量。 但是在酶的催化下，?-氨基酸能与植物体内羰基化合物加成缩合，该反应是植物体内生物碱生物合成的重要途径??一。; 5.与2,4-二硝基氟苯 (DNFB,Dinitrofluorobenzene)的反应(p394) ; 该反应用于测定多肽或蛋白质分子中各?-氨基酸的排列顺序——Sanger法。 问题 乙烯型的芳香族卤代烃DNFB为什么能与?-氨基酸的氨基发生亲核取代反应?; 6.氧化脱氨反应(p394) ; 7.与水合茚三酮的反应(p399) α-氨基酸 + 过量水合茚三酮 → 发生脱氨，脱羧和茚三酮本身被还原等反应 → 过量水合茚三酮 + 氨 + 茚三酮的还原产物 → 缩合反应 → 有色产物（紫红或蓝、紫色），但N-取代的α-氨基酸、脯氨酸和羟脯氨酸等不发生此显色反应。 应用 α-氨基酸的定性定量分析;弱酸 ?;紫红、蓝或紫色，但N-取代的α-氨基酸、脯氨酸和羟脯氨酸等不发生此显色反应。 应用 α-氨基酸的定性定量分析; 8.形成配合物的反应 ; 在α-氨基酸金属盐分子中，氨基用自身的孤电子对，与金属离子形成配位键，从而生成稳定的结晶状配合物。可利用某些α-氨基酸配合物溶解度的差异进行分离纯化。同时，配合物的生成使氨基不能再接受质子，因而溶液显酸性。;§15-2 多肽（Polypeptide ,p396） 一、基本概念 1.肽（Peptide） 2.肽键 3.多肽 4.氨基酸残基;;N-端 ; 两种中性氨基酸分子间脱水可生成两种二肽，n种中性氨基酸有n! 种结合方式。 ; 丙氨酰甘氨酰苯丙氨酸; 三、多肽的结构 1.肽键 肽键中的p?π使C—N具有部分双键的性质，其键长介于单键键长C—N (0.148nm)和双键键长(0.127nm)之间，约0.132nm。; X射线衍射法测定表明，组成肽键的原子共平面。所以肽键中的C—N键不能自由旋转，存在顺反两种可能的构型：; 2.多肽结构测定 多肽链中氨基