研究生课件--超微结构第7章 细胞骨架.pptVIP

第7章 细胞骨架（Cytoskeleton） 概述： 1、定义—真核细胞中的蛋白纤维网架 体系。 2、发展史—1928年，Klotzoff提出原始概念，1963 年戊二醛固定发现微管，才得以认识。 3、组成： （1）狭义包括微丝、微管和中间丝。 （2）广义包括细胞核骨架、细胞质骨架、细胞膜骨架和细胞外基质。 4、功能—维持细胞形态、细胞内部结构序列 、 细胞运动、物质运输、能量转换、信息传递、细胞分裂、基因表达、细胞分化等有关。 一、 微丝（microfilament） 1、形态：d约8nm排列成网、束或散在于胞质中，主要由肌动蛋白（actin）构成，其单体为G-actin。 2、?分子组成：（1）G-actin：相对分子量43000。外观哑铃形 ，等电点聚焦证明有三种类型： α肌动蛋白：等电点低，主要存在于心肌和骨骼肌的肌丝中。 β肌动蛋白：等电点居中，主要存在于非肌细胞的胞质中。 γ肌动蛋白：等电点高，主要存在于非肌细胞的基质中。 （2）F-型肌动蛋白：是G-actin的线性多聚体，有极性, Na+、Mg+、K+影响其聚合-解聚反应。一定的离子、温度和ATP有利于F型肌动蛋白的形成。有些细胞内有原丝蛋白,能与G型肌动蛋白结合，阻止球形蛋白的形成。 （3）微丝结合蛋白：微丝系统的主要组分是肌动蛋白纤维，还包括微丝结合蛋白。肌动蛋白可组装成不同微丝网格结构，参与细胞内各种生命活动。微丝结合蛋白参与形成微丝纤维高级结构，对肌动蛋白的状态装配起调节作用。 1)肌肉收缩有关蛋白： a.肌球蛋白 是动力蛋白，形若豆芽，可以单体或二聚体的形式存在，其豆部为ATP酶的活性部位。 b.原肌球蛋白 有两条平行的α螺旋结构，位于肌动蛋白沟内，结合于细肌丝，调节肌动蛋白与肌球蛋白豆部结合。 c.肌原蛋白 含三个亚基，Tn-C ,Tn-T,Tn-I,细肌丝中每40nm有一个肌原蛋白复合体结合到原肌球蛋白上。 2）非肌肉细胞内微丝结合蛋白 a.肌球蛋白、原肌球蛋白（无肌钙蛋白）。 b.原丝蛋白 血小板激活过程中有微丝形成，非激活的血小板肌动蛋白与原丝结合，使肌动蛋白保持单体形式，激活后两者分离，形成微丝，使血小板变形。 a.调节肌动蛋白聚合蛋白: 成帽蛋白(capping protein)：可与微丝的一端结合阻止其进一步聚合与解聚。 成段蛋白（severing of fragmenting protein）：其中的绒毛蛋白可在高浓度Ca2+时使长的肌动蛋白分成段，并阻止其再组装，低浓度时，绒毛蛋白可作为核心蛋白加速肌动蛋白丝的聚合。 3)微丝特异性药物： 细胞松弛素—真菌的代谢产物，可切断微丝，并结合在微丝末端阻止聚合，破坏微丝的三维结构；鬼笔环肽与微丝有很强的结合力，使肌动蛋白纤维稳定，抑制解聚，且只与F型肌动蛋白结合，用荧光标记的鬼笔环肽可清晰地显示微丝。 3、 微丝的功能 （1）维持微绒毛的形态：微绒毛中整齐排列的微丝，可与肌球蛋白结合形成箭头样结构，箭头指向根部，维持其形态。 1）镶边蛋白（fimbrin）,68000,使肌动蛋白丝连成一片。 2）Villin,95000,低Ca2+时，使肌动蛋白交联成束。 3）肌动蛋白结合蛋白束和钙调蛋白使微丝和质膜内面相连。 4）微绒毛的肌动蛋白丝进入终末网时又与肌球蛋白丝和Fodrin丝结合，使肌动蛋白束间和带状桥粒间加强连接，并与下方的中 间丝相连。 （2）应力纤维（stress fiber）:由大量平行排列的微丝组成，又称应力丝。存在于质膜内的胞质区，或插入细胞与基膜接触区的质膜内，其主要功能是使细胞附着于生长基板上；使血管内皮细胞保持内衬形状。 (3)非肌细胞质膜下肌动蛋白丝 平行于质膜，其全长内有数点与质膜结合，增加质膜的刚性和强度。 （4）细胞运动和物质运输 巨噬细胞的趋化性，胚胎场细胞运动，成纤维细胞在培养基板上称皱膜运动，细胞形成的伪足中只有微丝,伪足靠质膜附着于附着板的质膜上。伪足的伸缩与肌动蛋白的F型和G型的变化有关。另外，肌球蛋白水解ATP并以微丝微轨迹滑动。 （5）细胞分裂 子细胞间的环形分裂沟处密布微丝，且肌球蛋白，α—辅肌蛋白浓度高。 二、微管?? 1 、形态 由微管蛋白二聚体装配成的细胞器。在横切面上呈中空状，由13个球形蛋白亚基组成，外径25nm,内径15nm,壁由13根原纤维排列而成,相邻原纤维的微管蛋白相差个分子,形成规则的网格状。 2、分子组成 微管由微管蛋白组成,分子量为50000的球形蛋白，从脑中提取的微管蛋白是二聚体,由两个多肽组成,即α—微管蛋白（450个氨基酸）和β—微管蛋白（455氨基酸）。 3、组装与解聚 微管具有易变性，微管蛋白以