大学生物化学酶ppt演示课件.ppt

※ Km与Vm的意义： 1. Km（米氏常数）是酶促反应速度为最 大反应速度一半时的底物浓度 2. 表示酶与底物亲和力。两者成反比。 Km值越大，酶与底物亲和力越小。 3．Km值是酶的特征性常数,与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关 当[S] ＞＞[E] Vm=K[E] 反应速度与酶浓度成正比。 酶浓度对反应速度的影响 温度对反应速度的影响 酶活性 两种效应的影响： 1．活性随着温度升高而增高 2．温度到达一定高度时，酶活性随温度升高而降低，继而失活。与酶的本质是蛋白质有关。 低温时：酶活性受到抑制，随着温度上升，活性恢 复。 高温时：酶活性丧失，随着温度降低，活性不能恢 复。因为酶蛋白已变性。 最适温度：酶促反应到达最大值时的温度。 温度对酶促反应影响的临床意义: 低温对标本的保存、低温麻醉在临床手术中的应用。 高温灭菌的原理 最适温度与时间的关系 pH影响酶蛋白、底物分子、辅酶分子中的电离基团解离。 pH对酶反应速度的影响 在不同的pH下，同一种酶催化活性是不同的。 最适pH：酶促反应达到最大值时的pH 在这状态下，酶活性中心、底物、辅酶所呈现的解离状态是酶与底物结合并催化反应的最佳解离状态。 每种酶都有自己的最适pH。偏离最适pH，酶的催化活性就降低 最适pH受底物浓度、缓冲液种类和浓度、酶的纯度等因素影响。 生物体内绝大多数酶最适的pH都在中性？ 激活剂对反应速度的影响 激活剂-----使酶由无活性或低活性变为有活性或高 活性的物质 组分： 无机离子或简单的有机化合物 功能：维持稳定酶蛋白空间结构 作为酶与底物之间的连接点 作为辅助因子的一部分构成酶的活性中心 必需激活剂---- 在酶促反应中比不可少的，可使无活 性的酶转变成有活性的酶。 （大部分是一些金属离子） 非必需激活剂---一些酶本身有活性，但比较低，加了 激活剂后，催化活性显著提高。 （大多是有机化合物类物质。 抑制剂对反应速度的影响 抑制剂：凡能有选择性地使酶活性降低或丧失但 不能使酶蛋白变性的物质 抑制作用：直接或间接影响酶活性中心， 使酶 的活性降低或丧失的作用。 种类：不可逆抑制、可逆抑制 （根据抑制剂与酶的结合程度） 一）不可逆抑制 抑制剂与酶的必需基团以共价键牢固结合，使 酶的活性丧失。用一般生化方法（透析、超滤等） 不能去除抑制剂，，需用特殊的药物去除，才能 使酶活性恢复。 重金属中毒（Hg2+、Ag2+、Pb2+） 以-SH为必需基团的一类酶上，一些金属离子很容易结合在酶分子的活性巯基上，使酶活性被抑制。 解除这种抑制：需采用一些多个巯基的高浓度化合物 巯基酶 二巯基丙醇 路易士气 有机磷中毒 以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的一类酶， 羟基易磷酸化，酶活性被抑制 胆碱酯酶上的羟基被有机磷农药磷酸化后活性被抑制，不能水解乙酰胆碱，造成乙酰胆碱积蓄，引起副交感神经兴奋，呈现中毒症状 解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。 二）可逆抑制 抑制剂与酶分子以非共价键结合引起酶活性抑制或丧失。结合疏松，可逆。 一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活性。 竞争性抑制（抑制剂与酶结合位点与底物结 合位点相同） EI 特点 抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比 I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 酶的抑制作用可被高浓度底物所减低或解除 S＞＞I，ES↑↑，酶活性↑↑ 抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性 酶 第一节 概述 定义:活细胞合成的具有催化功能的生物大 分子(绝大多数是蛋白质) 功能:作为生物催化剂,摧化生物体内所有化 学反应。是物质代谢必不可少的. 本质:蛋白质(绝大多数-----蛋白质在生命活动 中的重要体现)、核酸（核酶） 酶促反应： 底物 S：酶促反应中被酶催化的物质 产物 P: 催化反应中所生成的物质 乳