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; 由核糖体释放的新生肽链并不是一个完整的、有生物学功能的蛋白质分子,必需要经过处理和加工后,才具有生物学活性。包括形成高级结构、与其他亚基缔合及一些修饰。
此外,无论是原核细胞还是真核细胞,蛋白质除游离于胞质内发挥作用外,还有一部分要分泌到细胞外和定位于膜系统中起作用。这就涉及到运输的问题。;; 一些蛋白可自发形成成熟的构象。可通过变性-复性来检验蛋白的这一能力。可自发复性的能力称为自组装。能自组装的蛋白可从其它构象通过折叠或再折叠转变为活性构象。
其它蛋白不能自发折叠,而是通过分子伴侣(chaperone)的帮助获得正确的结构。
分子伴侣是介导靶蛋白只形成可能构象之一,以使其正确折叠的一种蛋白。作用通过防止形成错误构象,而不是促进生成正确构象。;热激蛋白(heat shock protein)70 系统:作用于新合成的、跨膜转运的和受胁迫变性的蛋白。
伴侣蛋白(chaperonin)系统:由一大的寡聚体装配组成。装配形成一未折叠蛋白插入的结构。;Hsp40(DnaJ)首先结合在新生蛋白上,辅助Hsp70(DnaK)折叠新生蛋白;
Hsp70水解ATP,驱动构象转变;
GrpE取代ADP,使分子伴侣从蛋白上释放。;Hsp60( GroEL)由14 个亚基形成两个7 聚体环,以相反方向垛叠在一起。;近端;底物和ATP结合在同一环;
GroES盖住该环,近端环的中央空腔增大;
GroEL的疏水残基参与与GroES的结合;
底物残基暴露在亲水环境,构象随之改变。;蛋白插入或穿过膜的过程称为蛋白易位(protein translocation)。
1.翻译后易位(post-translational translocation):线粒体和叶绿体的大部分蛋白是在胞质中合成后再过膜转移进去的,这种蛋白质过膜方式称为翻译后易位。
2.共翻译易位(co-translational translocation):与内质网结合的核糖体所合成的蛋白质前体,因在其N 端含有一个信号序列(信号肽),可边翻译边进行转移。
两种易位的共同特征是N 端序列在移位过程中被切除;
N 端序列组成:成熟蛋白质没有前导序列(leader) ,含有前导序列的蛋白称为前体蛋白(preprotein)。;(一)翻译后易位;前导序列必须折叠成细胞器被膜受体所需的结构。
前导序列包含所有细胞器蛋白定位的信息。
如果把前导序列加到胞质蛋白中,则胞质蛋白可出现到细胞器中。
被转蛋白序列虽然与目标无关,但需要柔韧性以解除折叠。;TOM 聚合体的一般模型;Tim17-22 复合体;护卫复合体
(escorting complex);细胞质;先导序列各部分决定蛋白的最终定位
外膜识别信号后直接将蛋白导入衬质,前导序列在此切除;如果蛋白还有其它定位信号,可被重新转运。;酵母细胞色素C1 具有定位于线粒体的N 端信号序列,和定位于内膜的信号序列。;(二)共翻译易位;疏水核;核糖体在自由mRNA上起始合成蛋白质;;前导序列进入膜;;SRP 由蛋白质和小RNA 组成;分为几个结构域执行不同的功能。;蛋白通过亲水性通道穿过 ER膜,这一亲水通道称为易位子(translocon)。;三、 跨膜蛋白;多跨膜区域的蛋白;膜蛋白终止转移
I 类或 II 类蛋白插入膜的起始过程与分泌蛋白过膜相同;但还含有第二种信号--终止转移信号(stop-transfer signal);
终止转移序列通常形成与离子化残基相邻的疏水残基簇,把蛋白锚定在膜内,阻止整个蛋白穿过膜。
;I 类蛋白与 II 类膜蛋白的定向;四、 核孔的进出;30;31;核孔复合体结构;蛋白进出核孔需要序列中特殊信号
蛋白输入细胞核一般需要一段核定位信号(nuclear localization signal,NLS)。
从细胞核输出的蛋白一般具有核输出信号(nuclear export signal,NES)。;输入蛋白(importin):在细胞质中与底物结合,将其运进细胞核的受体。
输出蛋白(exportin):在细胞核中与底物结合,将其运到细胞质的受体。;所有经过分泌器件的蛋白都要进行糖基化。
糖基化的位点可以是天冬氨酰的-NH2(N-linked glycosylation,起始于ER,终止于Golgi);
或者是丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的-OH(O-linked glycosylation,只在Golgi 中发生)。;N-linked glycosylation 按一般路线起始于ER
先在长醇上形成寡糖,然后由糖基转移酶转移到靶蛋白的天冬氨酰残基。;寡糖在送到Golgi之前,先在ER 中进行修剪。;2) 形成复合寡糖;Golgi body 的极性结构;囊泡与膜融
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