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考试点 www.kaoshid :ia 复旦大学考研专业课《生物化学》笔记 第-篇生物大分子的结梅与功能 第-章氨基酸粗蛋白质 一、组成蛋白质的 20 种氨基酸的分类 1 、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、领氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2 、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酷氨酸、丝氨酸、半肮氨酸、蛋氨酸、天冬酷肢、 谷氨酌肢、苏氨酸 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸、 真中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、醋氨酸、苯丙氨酸、 属于亚氨基酸的是:脯氨酸、 含硫氨基酸包括:半眈氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包悟:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1 、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的竣基，能与酸或碱类物质结合成盐，故 宫是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 PH称为该氨基酸的等电 占 考试点 www.kaoshid :ia 2 、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm 波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质 含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，古交通过对280nm 波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3 、昂三自同反应 氨基酸的氨基与西三酣水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收 峰在 570nm 波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因 此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肤 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的竣基脱去1 分子水 缩合成最简单的二肤。二肤中游离的氨基和竣基继续借脱水作用缩台连成多肤。 10 个以内氨基酸连接而成多肤称为寡肤 ;39 个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质 激素称为多肤; 51 个氨基酸残基组成的膜岛素归为蛋白质。 多肤连中的自由氨基末端称为N端，自由竣基末端称为C 端，命名从N端指 向C 端。 人体内存在许多具有生物洁性的肤，重要的有: 谷肮甘肤( GSH ):是由谷、半脱手口甘氨酸组成的三肤。半肮氨酸的疏基是 该化合物的主要功能基团。 GSH 的疏基具有还原性，可作为体内重要的还原剂 保护体内蛋白质或酶分子中蔬基免被氧化，使蛋白质或酶处于洁性状态。 四、蛋白质的分子结构 2 考试点 www.kaoshid :ia 1 、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肤键，有些蛋白质还包含二硫键。 2 、蛋白质的高级结构:包插二级、三级、四级结构。 1 )蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肤链的局部空间结构，也就 是该段肤链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结 构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为: α-螺旋:多肤链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右 手螺旋，每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈，螺~ê为 0.540nm。 α-螺旋的每个肤 键的N-H和第四个肤键的竣基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长抽基本平形。 ß-折叠:多肤链充分伸展，各肤键平面折叠成锯齿状结构，侧链R 基团交错 位于锯齿状结构上下万;它们之间靠链间肤键竣基上的氧和亚氨基上的氢形成氢 键维系构象稳定. ß-转角:常发生于肤链进行 180 度回折时的转角上，常高4 个氨基酸残基 组成，第二个残基常为脯氨酸。 无规卷由:无确定规律性的那段肤链。 主要化学键:氢键。 2 )蛋白质的三级结构:指整条肤链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显 示为长距离效应。 主要化学键:疏水键(最主要 L 盐键、二硫键、氢键、范德华力。 3 )蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三