中国石油大学华东环境工程生物化学重点(精).pdf

1g氮相当于 6.25g 蛋白质。 6.25 称为蛋白质系数。 样品中蛋白质含量 =样品中的含氮量 ×6.25 这是凯氏定氮法的基础 等电点当氨基酸溶液在某一定 pH 值时 ,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相 等 ,成为两性离子 ,在电场中既不向阳极也不向阴极移动 ,此时溶液的 pH 值即为该氨 基酸的等电点 旋光性 :除甘氨酸外 ,所有天然 α-氨基酸都有不对称碳原子 ,因此所有天然氨基酸 都具有旋光性。 紫外吸收光谱 :参与蛋白质组成的 20 种氨基酸中色氨酸 (Trp 、酪氨酸 (Tyr 和苯 丙氨酸 (Phe 的 R 基团中含有苯环共轭双键系统 ,因此在 280nm 波长处有特征性吸收 峰。蛋白质的 OD280 与其浓度呈正比关系 ,因此可作蛋白质定量测定。 肽键 (peptide bond:是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 - 氨基脱水缩合而 形成的化学键。 按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。 蛋白质的一级结构 (primary structure 指它的氨基酸序列。 首 N 端( “H”,末 C 端( “OH”,其中的氨基酸称氨基酸残基 ( — NH—CO—R 维持蛋白质一级结构的作用力是 ?键。肽键、二硫键 蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构 ,即该段肽链主链 骨架原子的相对空间位置 ,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。稳定因素 :氢键 影响二级结构形成的因素 影响 α-螺旋形成的因素 :氨基酸侧链所带电荷、大小及形状。 β-折叠形成条件 :要求氨基酸侧链较小。 蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有 原子在三维空间的排布位置。 ( 只有球状的蛋白质有 稳定因素 :疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals 力等。 蛋白质的四级结构 :蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用 ,称为蛋白质的四级结构。每条具有完整三级结构的多肽链 ,称为亚基 (subunit。 亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。血红蛋白 (Hb 的四级结构 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 多肽链 =通过可旋转的 α- 碳原子连接的酰胺平面链 肽单元它是蛋白质构象的基本结构单位 分子病的概念 :? 镰刀形红细胞贫血 N-Val His· Leu· Thr· Pro· Glu· Glu· ·····C(146 N-Val His· Leu· Thr· Pro· V al· Glu· ·····C(146 蛋白质的等电点 :当蛋白质溶液处于某一 pH 时,蛋白质解离成正、负离子的趋 势相等 ,即成为兼性离子 ,净电荷为零 ,此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。 蛋白质胶体稳定的因素 :1 颗粒表面电荷 ,2 水化膜 蛋白质的变性 (denaturation:在某些物理和化学因素作用下 ,蛋白质分子的特定空 间构象被破坏 ,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质 :破坏非共价键和二硫键 ,不改变蛋白质的一级结构 蛋白质变性后的性质改变 : 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。 复性 (renaturation若蛋白质变性程度较轻 ,去除变性因素后 ,蛋白质仍可恢复或部 分恢复其原有的构象