生物化学工程-酶.pptVIP

① 催化效率高，用量少（细胞中含量低)。 ② 加快反应速度但不改变化学反应平衡点（不改变平衡常数）。 ③ 降低反应活化能。 活化能：在一定的温度下，1mol分子全部进入其活化态所需要的自由能。 ④ 反应前后自身结构不变。 （2）专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几 乎没有副反应发生。 （3）反应条件温和（易失活） 常温、常压，中性pH环境。 酶是一类具有催化功能的蛋白质。 酶的分类： 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、 脂肪酶、核糖核酸酶等 复（缀）合酶类 (conjugated enzyme): 复合酶=蛋白质+非蛋白质成分 全酶=酶蛋白（脱辅酶）+辅酶(酶因子)： 超氧化物歧化酶(Cu2+、Zn2+）、 乳酸脱氢酶（NAD+） 酶的辅助因子主要有金属离子和有机化合物 金属离子：Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、 Mn2+、、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+等。 有机化合物：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉等 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。 1. 依据底物来命名（绝大多数酶）： 蛋白酶、淀粉酶 2. 依据催化反应的性质命名： 水解酶、转氨酶 3. 结合上述两个原则命名： 琥珀酸脱氢酶。 4. 有时加上酶的来源 胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶 根据酶所催化反应的性质，由酶学委员会规定，将酶分为六大类： 1、氧化还原酶类:A.2H + B=A + B.2H 2、移换酶类: A.X + B=A + B.X 3、水解酶类: A-B + H2O=A.H + B.OH 4、裂合酶类: A-B=A + B 5、异构酶类: A=B 6、合成酶类: A + B + ATP=A-B + ADP + Pi 酶活力(enzyme activity): 也称酶活性,是指酶催化一定化学反应的能力。 酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度来表示，两者呈线性关系。 酶促反应速度：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。 单位：浓度/单位时间 ?研究酶促反应速度，以酶促反应的初速度为准(底物消耗≤5%）。 酶活力单位是根据某种酶在最适条件下,单位时间内被酶作用的底物的减小量或产物的生成量来规定的. 为了便于比较和统一活力标准,1961年国际酶学委员会曾作过统一的规定:在标准条件下,一分钟内催化1微摩尔底物转化的酶量定义为一个酶活力单位,亦即国际单位(IU). 1IU= 1mmol /min 比活力（SA）：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。 单位：U/mg蛋白质。 酶的比活力是分析酶的含量与纯度的重要指标。 ①物理意义: 当反应速度达到最大反应速度（Vmax)的一半时的底物浓度. ②Km的引伸意义:Km是酶学研究中的重要研究数据,表示了酶的一个基本性质. Km值是酶的特征常数之一,与酶的性质有关,而与酶的浓度无关,不同的酶,其Km值不同. 对于专一性不强的酶来说对于每一个底物都有一个相应的Km值. Km与天然底物 Km最小的底物称该酶的最适底物或天然底物。因为： Km愈小（达到Vmax一半所需的底物浓度愈小）表示V对△[S] 越灵敏。 1、?Lineweaver-Burk? 双倒数作图法 1．最适温度及影响因素 温度对酶促反应速度的影响有两个方面： ①提高温度，加快反应速度。 温度系数Q10：温度升高10℃，反应速度与原来的反应速度之比，大多数酶的Q10一般为1~2。 ②提高温度，酶变性失活。 在一定范围内，反应速度达到最大时对应的温度称为该酶促反应的最适温度（optimum temperature Tm）. 抑制作用的类型 不可逆的抑制作用:这一类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合,而使酶分子失活.不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性. 可逆抑制剂作用:这类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的,可用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性. 竞争性抑制(competitive inhibition) 非竞争性抑制(noncompetitive inhibition) 反竞争性抑制( uncompetitive inh