生化课件2013第五章酶.pptxVIP

Enzyme;课 程 信 息;第一节 概述（酶是生物催化剂） 第二节 酶的化学本质和结构 第三节 酶催化作用机制 第四节 酶反应动力学 第五节 酶活力的测定 第六节 酶的分离、纯化 第七节 固定化酶;1、酶与一般无机催化剂有何区别？ 2、酶是如何命名和分类的？ 3、酶是如何执行催化功能的？ 4、酶作用的专一性？ 5、酶为什么具有极高的催化效率？ 6、什么是酶动力学？什么是酶的抑制？;一、酶的概念 酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。 Enzymes are the reaction catalysts of biological systems. 不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。;酶的认识过程;;二、酶催化作用的特点 1、酶与非生物催化剂的共性 ： 1) 用量少、催化效率高。 2) 都能降低反应的活化能。 3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。 4) 反应前后不发生质与量的变化。 Enzymes, like all other catalysts, does not affect reaction equilibria, only accelerate reactions.;2、酶作为生物催化剂的特性 1) 催化效率极高 可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。 酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍 ;;在没有催化剂存在的情况下，过氧化氢分解所需活化能为75.4kJ/mol; 用无机物液态钯作催化剂时，所需活化能降低为48.9kJ/mol; 当用过氧化氢酶催化时，则活化能只需8.4kJ/mol;; 通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数kcat)来表示酶的催化效率。 它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。 kcat:103～106;绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。;绝对特异性;相对特异性;立体结构特异性; 3) 酶不稳定，容易失活 4) 酶的催化活性是受调节控制的 5) 酶的催化活力与辅酶、辅基等有关; 酶的化学本质:蛋白质 1、根据酶分子的组成划分为： 单纯酶∶分子组成全为蛋白质。 结合酶∶分子组成中除蛋白质外，还有非蛋白质部分。; 结合酶 (conjugated enzyme);辅助因子(cofactor) ;辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为; 辅助成分;羧肽酶;稳定活性中心;;2、根据酶蛋白分子的特点又可将酶分为三类∶ (1)单体酶∶酶蛋白部分只有一条多肽链的酶 (monomeric enzyme )。 一般都是催化水解反应的酶。 它是一个具有完整生物功能的、具有独立三级结构的蛋白质分子。 分子量在13000-35000之间。 如∶溶菌酶、胰蛋白酶。;(2) 寡聚酶∶酶蛋白部分有一条以上多肽链的酶 (oligomeric enzyme) 。 它以四级结构作为完整生物功能分子结构形式。亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基之间不是共价结合，彼此之间很容易分开。 分子量从35000到几百万。 如∶3-磷酸甘油醛脱氢酶。 大多数寡聚酶，其聚合形式是活性型。;(3) 多酶体系(多酶复合体；multienzyme system) ： 由几种酶彼此嵌合形成的复合体。它有利于一系列反应的连续进行。 这类多酶复合体分子量很高，一般在几百万以上。 如：脂肪酸合成酶系;四、酶分子的结构与功能 酶催化的高效率、高度专一性和酶活性可调节性都与酶蛋白本身的结构直接相关。酶蛋白的一级结构决定其空间结构，而酶的空间构象是酶催化功能的结构基础。 如果酶的高级结构被破坏(酶蛋白变性)、或某种功能基团被掩盖或破坏，酶即失去活性。 ;1、酶的活性部位(活性中心 Active sites ) 酶蛋白分子并不是所有基团都与酶的活性有关，只有少数特定AA残基的侧链基团和酶的催化活性有直接关系，这些功能基团称为酶的必需基团。 必需基团不一定在活性部位、有些在活性部 位以外的地方起维持酶分子结构的作用。;酶的活性中心∶ 在酶分子三级结构的构象中，有少数必需基团组成的，能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域，构成为酶的活性部位或酶的活性中心。 构成活性中心的必需基团主要是某些