生命中的化学酶与辅酶.ppt

酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 1、酶催化作用位点的活性官能团 Nucleophiles——亲核基团 Electrophiles——亲电基团 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 糜蛋白酶 (胰凝乳蛋白酶)——为胰腺分泌的一种蛋白水解酶，能迅速分解、变性蛋白质，用于创伤或手术后伤口愈合、抗炎及防止局部水肿、积血、扭伤血肿、术后浮肿、中耳炎及鼻炎等。可用于白内障摘除。 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 酶的结构和酶的催化作用机制 二、酶催化作用举例 酶的结构和酶的催化作用机制 三、酶催化作用的机制 酶的催化可以使反应速度提高107~1016倍；为什么高催化效率？酶催化的高效性、专一性的原因是什么？ 1、酶显著降低反应的活化能——大幅提高反应速度 反应方向（化学平衡方向）主要取决于反应自由能变化ΔG0，而反应速度快慢主要取决于反应的活化能Ea。酶作为催化剂可以降低反应活化能。 酶与底物分子通过短程非共价力（氢键、离子键、疏水键等），形成E-S反应中间物，结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能的作用。 酶的结构和酶的催化作用机制 ΔG0 Ea ΔG0 Ea 酶的结构和酶的催化作用机制 （1）底物与酶结合形成高度有序、低熵的复合物 酶的结构和酶的催化作用机制 （2）底物与酶结合使得底物分子脱溶剂化，增加了ES复合物的能量，使其更加活泼而容易反应； 酶的结构和酶的催化作用机制 （3）底物分子的带电荷基团与酶活性中心的电荷相互作用，导致 静电去稳定化作用，底物分子发生扭曲、形变，从而引起反应加速进行。 生化反应的总纲，原则性的篇章 生命中的化学物质——酶与辅酶 所有的生命现象都是各种复杂化学变化的结果。生物体内化学变化几乎都是在酶（Enzyme）的催化下进行的。 ◇ 17世纪晚期开始发现和描述酶的作用； ◇ 1897年Eduard Buchner证明细胞的提取液有催化活性——无细胞发酵 ◇ 1926年James Sumner分离并结晶得到urease；确定了酶的化学成分——蛋白质。 内容提纲 一：酶是生物催化剂 二：辅酶 三：酶的结构和酶的催化作用机制 酶是生物催化剂 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。绝大多数酶都是蛋白质，少数是RNA。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物（substrate）。 酶能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。稳定底物形成的过渡态，降低反应活化能，从而加速反应的进行。 一、酶的概念 二、酶催化作用特性 1、高效性——自然界催化活性最高的一类催化剂，可使反应速度提高107∽1016倍，比普通的催化剂效率高几倍。 酶是生物催化剂 2、选择性 （1）反应专一性——选择性催化一种或一类相同类型的化学反应，几乎不产生副反应。 （2）底物专一性——只作用于某一种或某一类结构类似的物质： ※ 绝对专一性：对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；如：脲酶只催化尿素的水解； ※ 相对专一性：一类化合物或化学键；又分为： a. 族（group) 专一性; b. 键（bond）专一性； c. 位置选择性（或区域选择性）； 酶是生物催化剂 酶是生物催化剂 （3）立体化学专一性——对分子构型有选择性 ※ 手性专一性：专一性地与手性底物结合，催化其反应；如：胰蛋白酶只能水解由L-氨基酸形成的肽键，对D-氨基酸形成的肽键不起作用；淀粉酶只能选择性地水解D-葡萄糖形成的1,4-糖苷键，而不能影响L-葡萄糖形成的糖苷键； ※ 几何专一性：选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用； 苹果酸 延胡索酸 酶是生物催化剂 3、反应条件温和：pH5～8的水溶液；反应温度范围是20～40℃；副反应少。 4、酶活力可调节控制：如抑制剂、共价修饰、反馈、酶原激活及激素控制等。 三、酶的命名及分类 1、酶的命名：习惯命名——方便常用，如：淀粉酶、蛋白酶等； 系统命名——底物名称+ 构型+ 反应性质+ 酶； 酶是生物催化剂 2、酶的分类——根据酶所催化的反应类型；分为7大类