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第九章 酶促反应动力学;一、底物浓度对酶反应速度的影响 ;反应出现平衡的原因;米氏方程的提出;;;Km — 米氏常数
Vmax — 最大反应速度;例1、某酶的Km为2.4×10-4mol/L,在底物浓度为0.05mol/L时,该酶的反应速度为128μm/min,求在底物浓度为6.3×10-3mol/L、?1×10-4mol/L时,该酶的反应速度分别是多少?从计算结果可得出什么规律?
解析:先求Vmax:因为v=Vmax[S]/(Km+[S]),则Vmax=v?(Km+[S])/?[S]=(128×10-3(mmol/min)×0.05)/?0.05=0.128mmol/min
当[S]=?6.3×10-3mol/L时,v=Vmax[S]/(Km+[S])=?(0.128×6.3×10-3)/6.3×10-3=0.128mmol/min
当[S]=?1×10-4mol/L时,v=Vmax[S]/(Km+[S])=?(0.128×1×10-4)/(2.4×10-4+1×10-4)=0.038mmol/min
规律:当[S]Km时,v=Vmax。 ;动力学常数的意义;;Km的意义 – Two Meanings;Km的意义 – Two Meanings;米氏方程的意义;Km在实际应用中的作用;乙醛脱氢酶 - Acetaldehyde dehydrogenase ;ALDH2 – A lower Km (与ALDH1相比)
存在于肝细胞的线粒体基质;Vmax和Kcat的意义;kcat /Km的意义;Chymotrypsin (胰凝乳蛋白酶 );具有催化完美性的酶;5.米氏常数的求法 ;;;;(5)直接线性作图法
(Eisenthal和Cornish-Bowden法) ;多底物酶促反应;;1.序列有序反应(ordered reactions 写作 ordered Bi Bi) ;2.序列随机反应(random reactions,写作 Random Bi Bi) ;3.乒乓反应(ping pong reactions,写作Ping Pong Bi Bi) ;二、酶浓度对酶反应速度的影响 ;2.V与[E] 关系的几点讨论 ;三、pH对酶反应速度的影响;酶的最适pH不是一个固定的常数,它受到底物的种类、浓度; 缓冲液的种类、浓度; 酶的纯度;反应的温度、时间等的影响。;2.pH影响反应速度的原因 ;四、温度对酶反应速度的影响 ;最适温度与最适pH一样,也不是一个固定的常数,它随底物的种类、浓度, 溶液的离子强度, pH, 反应时间等的影响。;五、激活剂对酶反应的影响;六、抑制剂对酶反应的影响;(1) 可逆抑制作用:;I 竞争性抑制:;Ribonuclease (RNase)Inhibitor;例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用 ;竞争性抑制作用的速度方程:;竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 :;II 非竞争性抑制:;非竞争性抑制作用的速度方程:;非竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 :;L-阿拉伯糖??蔗糖消化酶的属非竞争性抑制 ;III 反竞争性抑制:; 反竞争性抑制作用的速度方程:;反竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 :;反竞争性抑制剂的例子:;;(2)不可逆抑制作用:;例: DFP(DIFP)对胰凝乳蛋白酶的抑制 ;酶活性的调节;CCR5 Saturation Assay with 3H-INCB9471 and Different Concentration of Cold Compounds
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