《食品化学》第5章蛋白质.ppt

蛋白质稳定处在重力和机械力下的泡沫的能力。 表示为： 50%液体从泡沫中排出所需要的时间或者泡沫体积减少50%所需要的时间。 作为有效的起泡剂，蛋白质必须满足以下要求： 快速吸附至气-水界面 易于在界面上展开和重排 通过分子间相互作用形成粘合性膜 泡沫稳定性（Foam Stability） 溶解度 分子柔性 疏水性（两亲性） 带电基团和极性基团 影响蛋白质起泡性质的分子性质有： 起泡力与蛋白质平均疏水性呈正相关。 起泡力与蛋白质电荷密度呈负相关。高电荷密度显示妨碍粘合膜的形成。 （1）pH 在等电点时，泡沫不是很大，但稳定性较好。如球蛋白，面筋蛋白，乳清蛋白。 在等电点时，缺乏静电斥力，有利于形成粘合膜 不溶解的蛋白质对起泡能力没有贡献。因此，若等电点时溶解度太低，数量少，但稳定性仍好。 （2）盐 盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集，因而能改变起泡性质。 钙离子能通过在蛋白质的羧基之间形成桥接而改进泡沫的稳定性。 4. 影响泡沫形成和稳定性的环境因素 大多数球状蛋白质的起泡性和泡沫稳定性随着NaCl浓度的增加而增加 乳清蛋白的起泡性质和泡沫稳定性随NaCl浓度的提高而降低，这是NaCl对乳清蛋白（特别是其中的?－乳球蛋白）的盐溶效应引起的。 一般来说，蛋白质被盐析则显示较好的起泡性质。 （3）糖 由于蔗糖能增加粘度，抑制了泡沫的膨胀，但却改进了泡沫的稳定性。加糖蛋白泡沫搅打时，应在后阶段加入糖，泡沫膨胀已经发生。 （4）脂 磷脂，具有比蛋白质更好的表面活性 低浓度（0.1%）的脂类会严重损害蛋白质的起泡性质。一般不含脂类的蛋白质有较好的起泡性质。具有表面活性的极性脂类能吸附在气/水界面从而妨碍了吸附的蛋白质膜形成最理想的构象。 （5）蛋白质浓度 蛋白质浓度增加，稳定性提高。蛋白质浓度的增加提高了黏度，产生了较小的气泡和坚硬的膜。有最大值，一般为2-8%W/V。 （6）温度 降低温度，疏水作用下降； 部分热变性，改进起泡性质；过高，形成-S-S-，不能吸附在表面。 可以利用蛋白质作为结合期望的风味物的载体。 （一）挥发性物质同蛋白质之间的相互作用 风味物结合包括吸附到食品的表面或通过扩散穿透到食品的内部（吸收）。 （1）通过van der Waals相互作用的物理吸附 （2）通过共价或静电键的化学吸附。 （3）通过疏水相互作用。 四、风味结合 挥发性风味化合物主要通过疏水相互作用与水合蛋白质结合 任何能改变蛋白质构象的因素都能影响挥发性化合物的结合。 热变性的蛋白质显示较高的结合风味物的能力。 （二）影响风味结合的因素 五、凝胶作用 1. 凝胶形成和凝胶结构的特征 形成 三维蛋白质网的形成是蛋白质－蛋白质和蛋白质－溶剂相互作用之间以及相邻多肽链吸引力和排斥力之间一个平衡的结果。 吸引力 疏水相互作用（高温能提高此类作用），静电相互作用（钙），氢键（冷却）和（或）二硫交联。 排斥力 静电排斥和蛋白质－水相互作用能将多肽链保持在分离的状态。 蛋白质分子的相互吸引在高浓度下较易发生。 蛋白质的胶凝作用是蛋白质从“溶胶状态”转变成“似凝胶状态” 加热、酶作用和二价金属离子能促使这样的转变。 制备蛋白质凝胶时，一般先加热蛋白质溶液。溶胶状态的蛋白质首先通过变性转变成“预凝胶”状态。 预凝胶状态通常是一种粘稠的液体状态，此时已经出现某种程度的蛋白质聚合作用，这进一步导致蛋白质的展开和必需数量的功能基团（能形成氢键的基团和疏水性基团）的暴露，使得形成蛋白质网状结构的第二阶段能出现。 在展开的分子之间存在着许多蛋白质—蛋白质相互作用，预凝胶的产生是不可逆的。 当预凝胶被冷却至室温或冷藏温度时，热动能的降低有助于各种分子上暴露的功能基团之间形成稳定的非共价键，于是产生了胶凝作用。 主要依靠非共价相互作用维持的凝胶网状结构是可逆的，加热时它们熔化成预凝胶状态。 主要依靠氢键形成的凝胶网状结构更是如此。明胶凝胶属这种情况。 依靠疏水相互作用形成的凝胶网状结构是不可逆的，疏水相互作用随温度升高而增强。 蛋清凝胶就属于这种情况。 含有半胱氨酸和胱氨酸的蛋白质在加热时通过-SH和-S-S相互交换反应产生聚合和在冷却时形成的连续的共价的网状结构（凝胶）通常是不可逆的。 卵清蛋白、β-乳球蛋白和乳清蛋白凝胶属于此种类型。 ※ 不同种类的蛋白质在一起加热时能形成凝胶（共凝胶作用）。 ※ 蛋白质也能通过和多糖胶凝剂的相互作用形成凝胶