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;一 蛋白质的结构和生物学功能;1.结构通式 ?-氨基酸;（1）、天然蛋白质仅有20种AA、均为?- AA （2）、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性） （3）、构型：D－、L－（除甘氨酸，天然蛋白质的AA均为L－AA）。 （4）、构象;3.氨基酸的分类;4.理化性质; （3）、两性解离：等电点PI－AA分子所带的净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的PH值。 　　PH 1 7 10 　净电荷 +1 0 -1 　 正离子 两性离子 负离子 　 等电点PI;（三）肽与肽键; 1.肽键（peptide bond）：;2.肽链中AA的排列顺序和命名;3.肽的颜色反应;（四）蛋白质的分子结构;2.蛋白质二级结构;（1）、?-螺旋;蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。;蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。 这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性； 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；;（五）蛋白质的性质; 2.这是蛋白质特有的性质-------胶体。 由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去; 4.蛋白质的变性作用 天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未遭破坏，这种现象称为变性作用。 变性后的蛋白质称为变性蛋白。 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）;（六）蛋白质的生物学功能;;（一） 核甘酸;1.核甘;2.组成核甘的戊糖;腺嘌呤Adenine;（二） 核酸的分子结构;（2）DNA的二级结构 概念：DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。; .DNA双螺旋结构的特点;b.嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90°角 C.螺旋横截面的直径约为2 nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为3.4 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈）高度为34 nm。 d.两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键。碱基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基互补。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。 在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。;(3)核酸的紫外吸收;(4)核酸的变性与复性;利用紫外吸收的变化，可以检测核酸变性的情况。 而RNA变性后，约增加1.1%。这种现象称为增色效应。;变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNA复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复。 DNA复性的程度、速率与复性过程的条件有关。 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。但是将变性的DNA缓慢冷却时，可以复性。分子量越大复性越难。浓度越大，复性越容易。此外，DNA的复性也与它本身的组成和结构有关。;三 酶的特点及功能;（2）酶作为生物催化剂的特性;（二）酶的化学本质 ;（三）酶的活性中心和必需基团 ;酶的活性中心具有以下特点： （1）活性中心是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和特殊的构象，但它们不是刚性的，在与底物接触时表现一定的柔性。 （2）构成活性中心的大多数氨基酸残