《生物化学(第2版)》教学课件05酶化学.pptxVIP

酶参与代谢活动，没有酶，就没有生命！;第五章 酶化学;（一）酶作为一般催化剂的特点;（二）酶区别于一般催化剂的特点;1）绝对专一性; a、键的专一性：（如：酯酶）;3）立体异构专一性 ;;三、酶的化学本质及其组成;其他成分的酶：;（二）酶分子的组成;辅酶与辅基、激活剂与辅助因子的区别;1、单体酶:三级结构是其最高结构形式;四、酶的命名与分类;（二）酶的分类及作用方式;如：乳酸脱氢酶的编号;五、酶的活性中心和必需基团;（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成???;第二节 酶催化作用的机制;１.锁钥学说：酶的“绝对专一性学说 ” ２.酶的诱导契合学说: 酶的活性部位具有一定的柔性 ，底物与酶相遇时 ，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化（结构域的运动），使活性部位上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间复合物，并引起底物发生反应。 实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程，底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时候，酶才会催化相应的反应。;二、酶作用高效率机制;（二）酶使底物分子的敏感键产生张力或变形，有利于形成酶-底物复合物;（三）酸碱催化;His在蛋白质组成中的重要性： （1）对外来酸碱的缓冲作用（如：血红蛋白）； （2）酶蛋白中的酸碱催化作用。;;（五）金属离子催化;三、催化反应机制实例—丝氨酸蛋白酶家族;.;胰凝乳蛋白酶的活性中心及作用机理;胰凝乳蛋白酶水解反应过程;例题：;第三节 酶促反应动力学;一、酶的反应速度及初速度;2、酶促反应初速度;二、底物浓度对酶促反应速度的影响;2、中间产物（中间络合物）学说;3、根据中间产物（中间络合物）学说推导出米氏方程式的基本形式;4、米氏方程的意义;有关Km的几点说明;;（4）利用米氏方程式，已知Km时，可以计算在某一底物浓度下，其反应速率相当于最大反应速率的百分数 。;例如：已知某酶的Km，问要使其催化的反应速度达到最大速度90%时，需要的底物浓度。;（6）可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径;关于Vmax;三、酶浓度对反应速度的影响;三、 pH对酶促作用的影响;3、pH对酶作用影响的机制;五、温度对酶促作用的影响;六、激活剂对酶作用的影响;七、抑制剂对酶促反应速度的影响; 不可逆抑制作用 抑制作用的类型 竞争性抑制作用 可逆抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 ;不可逆抑制剂分类：;（1）有机磷农药： 抑制某些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位的 Ser-OH共价结合，从而使酶失活。 解毒剂：解磷定;乙酰胆碱 乙酸+胆碱;（2）有机汞和有机砷化合物：;路易斯毒气;（3）其它不可逆抑制剂;（二）可逆性抑制作用;竞争性抑制作用动力学可表示如下：;竞争性抑制两个最典型例子：;Michaelis-Menten（米-门氏作图）图;Lineweaver-Burk（利-伯二氏）作图法——双倒数作图法 ;（2）非竞争性可逆抑制作用;非竞争性抑制作用—— 米氏方程;非竞争性抑制作用Michaelis-Menten 图（米-门氏作图）;Lineweaver-Burk的作图法（利-伯二氏）——双倒数作图法 ;（3）反竞争性抑制作用;反竞争性抑制作用——米氏方程;反竞争性抑制作用Michaelis-Menten 图（米-门氏作图）;Lineweaver-Burk的作图法（利-伯二氏）——双倒数作图法 ;可逆抑制作用与不可逆抑制作用的鉴别;2、在测定酶活力系统中, 〔S〕足够大，改变抑制剂浓度，每 一个抑制剂浓度都作一条初速度和酶浓度关系曲线，则： （1）不可逆抑制剂： 可以得到一组不通过原点的平行线；随着不可逆抑 制剂浓度增加，直线右移。 （2）可逆抑制剂： 得到一组通过原点但斜率不同的直线。随着可逆抑 制剂浓度增加，直线斜率下降。;第四节 酶活力的测定和分离纯化;2、酶活单位——即表示酶量多少的单位;习惯沿用单位：;３、酶的比活力;（二）酶活力测定的方法;例题1：;例题2：;对于蛋白酶，规定每分钟分解底物酪蛋白