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第一章： 肽键：一个氨基酸的阿尔法氨基与另一个氨基酸的阿尔法羧基脱去一分子水缩合而成的化学键。 肽单元：肽键的四个原子与相邻的两个钙原子构成的刚性平面。 等电点：使蛋白质分子表面所带正、负电荷相等，净电荷为零时该溶液的pH值。 蛋白质变性作用：在理化因素下，蛋白质空间结构破坏，生物学活性丧失及理化性质改变的现象。 维系蛋白质各级结构的化学键或作用力有哪些？ 一级结构：肽键，有些蛋白质还有二硫键。 二级结构：氢键。 三级结构：主要是疏水作用，其次是盐键、氢键、范德华力。 四级结构：次级键。 有A、B、C、D四种蛋白质，他们的等电点是：A为5.0，B为6.2，C为7.4,D为9.2 。请问:在pH等于7.4的缓冲溶液中他们分别带何种电荷？在电场中向哪级运动？ 蛋白质A和B均带负电荷，在电场中均向正极移动，蛋白质C不带电，在电场中静止不动，蛋白质D带正电荷，在电场中向负极移动。 何谓蛋白质的三级结构？简述其结构特征。 三级结构是指整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，不包括亚基间的空间排布。其结构特征有：（1）大多呈球形结构；（2）疏水基团多位于内部，亲水基团分布表面，使得蛋白质易溶于水；（3）维持稳定的力有疏水效应、离子键、氢键和范德华力等；（4）只由一条多肽链构成的蛋白质分子，三级结构就是其最高级结构。 何谓蛋白质的四级结构？简述其结构特征。 四级结构就是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。其结构特征有：（1）具有四级结构的蛋白质是由多条多肽链组成；（2）维持稳定的力是次级键；（3）亚基间通过次级键聚合；（4）亚基之间可聚合也可分开。 什么是蛋白质变性？变性蛋白质具有什么特征？举例说明蛋白质变性在医学中的应用。 蛋白质的变性就是在理化因素作用下，蛋白质的空间结构破坏，生物学活性丧失及理化性质改变的现象。蛋白质变性的特征有：生物学活性丧失，溶解度降低易沉淀，粘度增加，易被蛋白酶水解，结晶能力消失。蛋白质变性在医学的应用：75%酒精、高温和紫外线消毒灭菌；低温条件下，制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白制剂等。 常用的蛋白质分离纯化的方法有哪几种？各自的作用原理是什么？ 常用的方法有盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等。 盐析是用中性盐破坏蛋白质的水化膜及电荷层使蛋白质聚集沉淀。 透析是利用仅能通过小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离。 超速离心是利用蛋白质密度与形态不相同，在离心力的作用下沉降速度不同将不同蛋白质分离。 电泳是由于蛋白质的分子量和电荷量不同，在电场中的泳动速度不同而将蛋白质分离。 离子交换层析是根据蛋白质所答电荷不同而分离蛋白。 分子筛是根据蛋白质颗粒大小不同进行的一种分离方法。 第二章 增色效应：DNA的增色效应是指在其解链过程中，DNA的A260增加，与解链程度有一定的关系。 Tm值：DNA加热变性过程中，50%DNA变性时的温度。 DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双链间氢键断开成单链的过程。 细胞内主要有哪几类RNA？各有什么结构特点？ RNA种类 结构特点 信使RNA（mRNA） mRNA含少量但种类繁多，真核生物成熟mRNA3’端有多聚腺苷酸尾巴，在5‘端含有“帽子结构” 转运RNA（tRNA） 分子量较小，富含稀有碱基，二级结构呈三叶草形，其中反密码环上有反密码子，可识别密码子，3‘端有CCA-OH结构，可与特定氨基酸结合，三级结构倒呈L型 核糖体RNA（rRNA） 含量最多的RNA，可与蛋白质结合，构成核蛋白体。 试述RNA与DNA的不同点。 RNA与DNA的差别主要有以下三点（1）组成他的核苷酸戊糖成分不是脱氧核糖而是核糖（2）RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，不含胸腺嘧啶（3）RNA的结构以单链为主，非双螺旋结构。 第三章 第四章 糖酵解：葡糖糖或糖原在无氧情况下，经过许多中间步骤分解成乳酸，同时释放少量ATP的过程。 三羧酸循环：由乙酸辅酶A与草酸乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢。脱羧后再生成草酸乙酸的循环反应的过程称为三羧酸循环。 磷酸戊糖途径：6-磷酸葡糖糖经氧化反应及一系列基团转移反应，生成NADPH、CO2、核糖及6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖解途径。 糖异生作用：由非糖物质如乳酸、甘油、生糖氨基酸等合成葡萄糖或糖原的过程。 巴斯德效应：糖有氧氧化抑制糖酵解的现象。 乳酸循环：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢途径称为乳酸循环。 简述糖酵解的生理意义。 1、机体缺氧时补充能量的一种有效方式。2、某些组织细胞能够依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。 简述糖异生的生理意义。 1、空腹饥饿的时候利用非糖化合物异