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分子识别元件及其反应基础第1页/共47页
22.2 酶及酶反应酶:由生物体产生的具有催化能力的蛋白质酶的蛋白质性质:酶的催化性质: 1)高度专一性,锁和钥匙的关系。这种关系在生物大分子的相互作用中具有普遍性第2页/共47页
32.2 酶及酶反应2)催化效率高,是其它催化剂的107-1013倍。 3)催化条件要温和,极端条件下会失活。 4)有些酶催化时需要辅酶 5)酶在体内的活力受多种方式调控 6)酶促反应产生多种形式的信息变化第3页/共47页
42.2 酶及酶反应酶量表示方法 酶活力单位IU,一个活力单位指特定条件下,1min内能转化1μM底物分子的酶量。 酶比活力,指1mg酶所具有的酶活力,单位IU/mg 酶含量指每克或每毫升酶制剂中含有的活力单位数,IU/g或 IU/ml第4页/共47页
52.2 酶及酶反应酶的作用机理 1)降低反应活化能 活化能的定义第5页/共47页
62.2 酶及酶反应酶的作用机理2)结构专一性 即酶只能对特定的一种或一类底物起作用,这种专一性是由酶蛋白的结构特性所决定的。可分为: 相对专一性:这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括族专一性和键专一性。 绝对专一性:有些酶只作用于一种底物,催化一个反应, 而不作用于任何其它物质。 立体专一性:这类酶不仅要求底物有一定的化学结构,而且要求有一定立体结构。只对其中的某一种构型起作用,而不催化其他异构体。第6页/共47页
72.2 酶及酶反应酶的作用机理3)酶的辅助因子 酶的辅因子有辅酶或辅基,其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。(1)传递电子体:如 卟啉铁;(2)传递氢(递氢体):如 黄素单核苷酸(FMN)(3)金属酶:Zn2+ Mg2+(4)传递碳基团:如 四氢叶酸;(5)传递磷酸基:如 ATP,GTP;第7页/共47页
82.2 酶及酶反应酶的作用机理 4)酶的活性中心酶 (Enzyme)1、特殊催化能力只局限于一定区域2、活性中心往往位于凹穴处活性中心有2个功能部位: 结合域 催化域第8页/共47页
92.2 酶及酶反应酶的作用机理5)邻近效应和定向效应邻近效应:底物在活性中心的浓度极高定向效应:反应基团的分子轨道交叉,使分子间反应 近似于分子内反应第9页/共47页
102.2 酶及酶反应酶的作用机理6)诱导契合假说催化反应第10页/共47页
112.2 酶及酶反应酶的作用机理7)酶催化的化学形式共价催化:形成过渡态的中间物酸碱催化:质子供体与质子受体的催化 相关功能基团:羧基、氨基等E + S ES E + P在中性条件下,有一半是酸形式、一半是碱形式。因此既可进行酸催化,又可进行碱催化,所以咪唑基是酶分子最有效、最活泼的一个功能基团。第11页/共47页
12VmaxKm22.2 酶及酶反应酶促反应的米氏动力学第12页/共47页
132.2 酶及酶反应酶促反应的米氏动力学 为了要解释这一现象,Michaelis Menten 提出了中间复合物学说。 第13页/共47页
142.2 酶及酶反应酶促反应的米氏动力学 经推导后得出底物浓度与反应速度的关系方程 Km—— 米氏常数 由于 Km= (k2+k3)/k1 , ∴ 为复合常数。 Km是酶的特征常数,经常表示酶与底物的亲和力。 Km值越大,亲和力越小。 第14页/共47页
152.2 酶及酶反应酶促反应的米氏动力学 酶动力学稳态期反应物质浓度变化 第15页/共47页
162.2 酶及酶反应酶促反应的米氏动力学 Vmax · [S] V=------------------ Km + [S]根据米氏方程可以说明以下关系:当[S]<<Km时, Vmax [S] Vmax v = ──── = ─── [S] = K [S] Km Km 这时底物浓度低,酶没有全部被底物所饱和。第16页/共47页
172.3 微生物反应微生物反应的特点: 1)与酶促反应的共同点 2)特殊性第17页/共47页
182.3 微生物反应微生
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