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五蛋白质的结构和功能;蛋白质的结构与功能;蛋白质(protein);二、蛋白质的生物学重要性;1)作为生物催化剂(酶)
2)代谢调节作用
3)免疫保护作用
4)物质的转运和存储
5)运动与支持作用
6)参与细胞间信息传递;本章内容;第 一 节 ;一、蛋白质的元素组成;案例分析:
08年三聚氰胺奶粉事件
1、为什么奶制品生产公司在生产奶粉的过程中加入三聚氰胺?
2、三聚氰胺在分子组成上与蛋白质有何相似之处?;二、蛋白质的基本组成单位
——氨基酸(amino acid)
;H;;?-氨基酸的立体异构体(一);非极性疏水性氨基酸
极性中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸;氨基酸实用的分类;1.肽键(peptide bond)
一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 ;2.肽(peptide);主链和侧链;* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。;N末端;(四)体内重要的生物活性肽; 体内许多激素属寡肽或多肽;学习重点;第 二 节;蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次 ;定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构体现生物信息:20n ………….多样
一级结构是空间结构及生物活性的基础…..特异
一级结构的连接键:肽键(主要)、二硫键; 蛋白质的分子形状、理化特性和生物学活性主要取决于它特定的空间结构。 ;定义 ;蛋白质分子中氢键的形成;二级结构的基本形式 ;(1)α-螺旋; ?-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象,其结构特征为:⑴ 为一右手螺旋;
(2) 螺旋以氢键维系;
;;⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构;
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状;
⑶ 借相邻主链之间的氢键维系。;?-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构;(4). 无规卷曲;核糖核酸酶分子中的二级结构; 在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在。 ;(二)蛋白质的三级结构;蛋白质的三级结构;稳定三级结构的因素 :;稳定和维系蛋白质三级结构的化学键 ;蛋白质的三级结构;结构域是三级结构层次上的局部折叠区;血红蛋白分子的结构域中有血红???镶嵌。;由一条多肽链构成的蛋白质,具有三级结构才具有生物学活性,三级结构一旦破坏,生物学活性便丧失。 ;(三)蛋白质的四级结构;血红蛋白的四级结构 ;维系蛋白质结构的作用力;蛋白质分子的结构层次;蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础,一级结构决定空间结构。空间结构是生物活性的直接体现;例:镰刀状红细胞贫血;由于基因突变导致血红蛋白?-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨酸,血红蛋白的亲水性明显下降,从而发生聚集,使红细胞变为镰刀状。 ;2.胰岛素一级结构与功能的关系;肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基;肌红蛋白(myoglobin,Mb) ;血红蛋白(hemoglobin,Hb);2.蛋白质构象改变与疾病 ;疯牛病是由朊病毒蛋白(PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。;;一级结构决定构象,空间构象决定功能
相似的结构具有相似的功能
结构改变可导致功能改变或丧失;学习目标; 第 三 节 ;一、蛋白质的理化性质;NH3+;(二)蛋白质的胶体性质:;蛋白质胶体能稳定存在的主要因素:
颗粒表面的电荷
颗粒表面的水化膜;蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜;1. 盐析:
在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。
常用的中性盐有:硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析沉淀蛋白质时,通常不会引起蛋白质的变性。
;透析;(三)蛋白质的变性、沉淀和凝固:; 天然状态,有催化活性; 造成变性的因素
物理因素如加热、高压、紫外线照射等
化学因素如乙醇等有机溶剂、强酸、 强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ;变性蛋白质的性质改变:
① 物理性质:溶解度下降;
② 化学性质:易被蛋白酶水解;
③ 生物学性质:原有生物学活性丧失.;变性作用的意义 应用举例
;蛋白质变性的可逆性:
;蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀;因此,凝固的蛋白质一定发生变性。
;(四)蛋白质的紫外吸收;(五)蛋白质的呈色反应;学习目标;谢谢观看!
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