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天津大学生物化学课件LectureEnzymes第1页/共53页 酶的概念酶是生物催化剂酶的特点: 1) 催化效率高; 2) 高度的专一性; 3) 对环境条件极为敏感新陈代谢的调控多是通过酶来进行的第2页/共53页 酶的命名乳酸脱氢酶酶学委员会缩写表示第一大类,即氧化还原酶 表示第一亚类,即被氧化基团为CHOH基亚亚类的顺序号表示第一亚亚类,氢受体为NAD+第3页/共53页 酶的分类氧还酶 AH2 + B A + BH2 转移酶 AR + B A + BR水解酶 AB + H2O AOH + BH裂解酶 AB A + B异构酶 A B合成酶 A + B + ATP AB + ADP + Pi第4页/共53页 氧还酶实例第5页/共53页 转移酶实例第6页/共53页 水解酶实例第7页/共53页 裂解酶实例第8页/共53页 异构酶实例第9页/共53页 合成酶实例第10页/共53页 酶的化学本质大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA酶是蛋白质的证据： 1）酶对热不稳定 2）酶是两性电解质 3）引起蛋白质变性的因素能使酶失活 4）酶具有胶体的特性 5）酶能被蛋白水解酶水解 6）多次重结晶的酶其活性仍不变 7）许多酶的氨基酸序列测定第11页/共53页 酶的辅因子酶按化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类单纯酶只由纯的蛋白质或RNA构成, 如胃蛋白酶等结合酶除蛋白质组分外, 还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质, 前者称为酶蛋白, 后者称为辅因子; 如果小分子物质与酶结合较松, 则又称为辅酶, 反之, 则称为辅基全酶=酶蛋白+辅因子第12页/共53页 肌红蛋白的三级结构第13页/共53页 单体酶只有一条肽链的酶, 全部为水解酶酶相对分子质量(Mr)氨基酸残基数溶菌酶核糖核酸酶木瓜蛋白酶胰蛋白酶羧肽酶A14,60013,70023,00023,8003414页/共53页 寡聚酶由多个亚基组成的酶, 亚基之间以非共价键结合, 已知的寡聚酶大多为糖代谢酶酶亚基相对分子质量(Mr)数目相对分子质量(Mr)磷酸化酶A肌酸激酶乳酸脱氢酶烯醇化酶424292,50040,00035,00041,000370,00080,000150,00082,000第15页/共53页 多酶复合物几个酶嵌合而成的复合物，一般由2~6个功能相关的酶组成相对分子质量都在几百万以上例如丙酮酸脱氢酶复合物和脂肪酸合成酶复合物第16页/共53页 酶的结构与功能的关系活性部位和必需基团酶原的激活同工酶第17页/共53页 活性部位和必需基团必需基团—对这些基团进行化学修饰, 则酶的活性丧失, 常见的如Ser的羟基, His的咪唑基, Cys的巯基, Asp、Glu的侧链羧基等活性部位—酶分子中直接和底物结合，并与酶催化作用直接有关的部位。第18页/共53页 羧肽酶A的活性部位第19页/共53页 酶原的激活酶原—酶的无活性前体酶原的激活—酶原在一定条件下转变成活性酶的过程胰蛋白酶：胰脏细胞分泌胰蛋白酶原，进入小肠要经肠激酶激活后才有活性胃蛋白酶：由胃粘膜细胞分泌胃蛋白酶原，在胃液盐酸作用下才有活性第20页/共53页 同工酶具有不同分子形式但却催化相同的化学反应活性部位在结构上相同或相似乳酸脱氢酶的亚基分为M和H两种类型，可组装成H4、H3M、H2M2、HM3、M4等5种四聚体，都催化同一反应第21页/共53页 酶作用的结构专一性(1)只要求酯基，R和R可变要求α-糖苷键，R可变只水解尿素，其它尿素衍生物一般不起作用第22页/共53页 酶作用的结构专一性(2)第23页/共53页 酶作用的立体专一性（1）L-乳酸D-乳酸乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶第24页/共53页 酶作用的立体专一性（2）第25页/共53页 酶的作用机制催化作用、过渡态、分子活化能中间产物学说诱导契合模型使酶具有高度催化效率的因素第26页/共53页 催化作用、过渡态、分子活化能第27页/共53页 过渡态模型第28页/共53页 中间产物学说底物 产物第29页/共53页 诱导契合模型(1)第30页/共53页 诱导契合模型(2)第31页/共53页 使酶具有高度催化效率的因素邻近定向效应--不仅指底物和酶活性部位的邻近，还包括正确的立体化学排列“张力”和“形变”--就是酶与底物诱导契合的过程酸碱催化--酶活性部位