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蛋白质结构2的学习教案;2. β-角蛋白:; (二) 弹性蛋白(elastin):;弹性蛋白的网状结构:;(三) 胶原蛋白(collagen):
1. 特征:
存在:皮肤、软骨、肌腱等。水解后为明胶
至少有5种?链,形成19种胶原,具有不同的化学结构及免疫学特性。Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅴ及Ⅺ型胶原为有横纹的纤维形胶原。 Ⅰ型(2?1+ ?2),韧性强度超过钢筋。
分子量:胶原?链分子量都在~100,000; ~1000aa/肽链
每分子长3000 A°、15 A°厚,长棒状分子
结构特征:含三股胶原螺旋,96%符合 ( Gly-X-Y )n
维持力:螺旋间氢键、链间范德华力以及链间共价交联
(存在Lys和Hyl间醇醛交联或吡啶啉结构,二硫键) ;2. 胶原的形成:以I型胶原为例;;3 合成部位:
胶原蛋白前体在粗面内质网上合成,并在形成三股螺旋之前于内质网腔中进行羟基化修饰。
Pro残基的羟化反应是在与膜结合的脯氨酰-4羟化酶及脯氨酰-3羟化酶的催化下进行的。VC是这两种酶所必需的辅因子。VC缺乏导致胶原的羟化反应不能充分进行,不能形成正常的胶原纤维。导致血管、肌腱、皮肤变脆,易出血,称为坏血病。
年龄增长,氧化反应加剧,胶原蛋白交联程度过大,韧性降低,脆性增加,易断裂,产生皱纹。;二 膜蛋白结构:
膜蛋白:各种与生物膜相关连的蛋白
(一) 膜蛋白的分类:
1. 外周蛋白:
位于膜表面或通过其它蛋白和膜相连的蛋白。与膜结合松散,一般是水溶性的
结合力:与脂双层表面通过静电力、氢键或范德华力结合,改变离子强度或加入金属螯合剂可达到分离
如:红细胞血影收缩蛋白,藻胆蛋白,cytC等;;2 内在蛋白:;① 人红细胞血型糖蛋白(glycophorin)
位于人红细胞膜表面的糖蛋白,富含
带负电的唾液酸。有A、B、C、D 4种,
B、C、D在红细胞中含量较少
A型由131aa构成:
N-端:70aa,在细胞膜外,结合约
16个糖链,约100个糖残基,
决定血型
中部:20aa残基构成一个跨膜
?-螺旋棒,固定蛋白
C-端:41aa残基,亲水,在细胞膜内
;② 细菌视红素(菌紫质)
(bacteriorhodopsin):
有色蛋白(247aa的单肽链
– Lys216 - ?- NH- 视黄醛),
是一个光驱动的跨膜质子泵,
可参与ATP合成
分子量26,000,C-端在细胞
质侧,N-端在细胞外侧
肽链共形成7个跨膜?-helix,螺旋之间以亲水性短链连接。每个螺旋3.5nm长,与膜同高,相隔1nm围成桶状
大部分为疏水基位于桶外侧;少数亲水基在桶内侧,功能一是形成内部氢键及盐桥,固定桶的结构,二是作为质子通道;③ E.coli 麦芽糖膜孔道蛋白(malto porin,LamB)
β-折叠膜蛋白主要存在于
细菌细胞膜、线粒体等
参与麦芽糖或其糊精出入
E. coli 细胞膜的运输
以三聚体形式存在于膜上,
每单体为421aa构成的肽链,
形成18-股反平行β-折叠桶
相邻折叠片之间以回环或
β-转角连接
N-端和C-端都在细胞内侧
β-转角在胞内侧的桶边;
长回环在细胞外侧 ;;3. 脂锚定蛋白:;
1)硫醚连接的异戊二烯基锚钩:
Pr- C-末端-Cys - 聚异戊二烯基- 膜
如:酵母交配因子等;(二) 内在膜蛋白和膜脂间的相互作用;3 膜蛋白结合对膜脂的作用;第七节 蛋白质的三级结构;;三 球形蛋白分子的装配原则
(1) 手性效应(chiral effect)
(2) 内部疏水性:
疏水基朝内,亲水基朝外,分子内部形成疏水内核,疏水表面尽可能减小;要求蛋白有双层或以上的结构(β-sheet)
(3) 无knot(结)结构:不打结
(4) 临近相关性: 最相近的结构元素趋于彼此结合 ;四 球蛋白三级结构举例:;2 甘油醛- 3- P脱氢酶——多结构域蛋白;感谢观看!
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