酶的结构与功能ppt课件.pptxVIP

第七章 酶的结构与功能 第一节 酶的本质与特性 一 酶是生物催化剂 (biocatalyst): • 1810年Jaseph Gay-Lussac发现酵母可以将糖转化为酒精 —— 酵素(ferment) • 1835~1837年， Berzelius提出催化概念 • 1878年世纪末Kühne提出 “enzyme ” —— 酶 • 1896年Buchner兄弟采用酵母无细胞提取液将葡萄糖转化为 乙醇和CO2 • 1926 ~1936年Sumner等从到刀豆中得到脲酶结晶，提出酶的 本质是蛋白质 • 1982年后， Cech和Altaman发现RNA具有催化功能 ——ribozyme (核酶) • 90年代发现某些DNA、抗生素也有催化功能。 • 酶: 具有催化功能的蛋白，是生物催化剂的一种。 催化剂名称 化学本质 种类 酶 protein 天然酶，化学修饰酶，抗体 酶，蛋白质(酶)工程酶 ribozyme (核酶) RNA 自我剪接型、剪切型等 DNAzyme (脱氧核酶) DNA 依照不同功能分为七类 类酶化合物 抗生素 博莱霉素、平阳霉素等 某些模拟酶 各种化学 本质 糖环、冠醚、蛋白质等各种 不同有机物主体 • 生物催化剂:具有催化功能的生物物质。 ① 只要少量的酶存在就大大加速反应速度。 ② 能使反应迅速达平衡，但不改变平衡点。 ③ 酶本身也参与反应，但反应前后自身不被消耗。 可降低反应的活化能。 (二) 特性: 1.酶催化的高效性: 转换数(Kcat) : 每分钟每个酶分子所能催化的底物分子 数。用来衡量酶催化的效率。 二 酶的作用特性: (一)共性: 2 反应专一性：酶通常只催化一种或一类反应， 对底物和产物都有专一性. ①结构异构专一性： 键专一性：酶对所催化底物的化学键有专一性，对键 两端的基团无要求，如肽酶 基团专一性：对催化化学键和键一侧基团有专一性要求 绝对专一性：对化学键及键两侧基团都有专一性要求 ②立体异构专一性: 旋光异构专一性: 主要对D型和L型旋光异构体的专一性 几何异构专一性：对三键或双链物质具有顺反式构象选 择，只作用于其中一种。 3 反应条件温和：常温、常压、近中性条件 ① 激素调节：神经控制腺体分泌激素，再作用于固定 靶细胞，控制酶的合成。 ② 酶浓度调节: 诱导或阻遏, Lac 操纵子 对现有酶的降解 ③ 酶原激活 ④ 共价修饰: 糖原磷酸化酶等 ⑤ 反馈调节: 代谢酶和别构酶同功酶。 5 酶促反应有时需要辅因子：辅酶、金属离子等 6 酶易失活，对环境变化敏感 4 酶活力可调控 (二) 酶分子基团: • 酶活性中心(部位)：与催化有关的少数基团聚集的区域 • Koshland将酶分子基团分为四类： 必 1. 接触残基: 直接和底物发生接触并参与底物的化 需 活性 学转变。分为结合基团和催化基团。 基 中心 2. 辅助残基: 帮助接触残基完成催化功能。 团 3. 结构残基: 维持酶蛋白构象, 不是活性中心组分 4. 非贡献残基: 对酶催化活性无贡献，是酶的非必 需基团。 1. 酶活性中心一级结构在进化上具有严格的保守性 -Gly- Asp –Ser -Gly –Gly –Pro- • 含有Cys的巯基酶：木瓜、无花果、菠萝蛋白酶 -Cys – Gly- Ser(Ala) – Cys –Trp – 二 酶活性中心的结构特性: • 多种Ser蛋白酶：牛的胰蛋白酶，凝乳酶，凝血酶； 猪的弹性蛋白酶；细菌蛋白酶 2. 酶活性中心的催化基团往往具有质子供受能力: Ser His Cys Tyr Asp Glu Lys 转移酶 脱羧酶 异构酶 H O H H O H H -N OOH ④ ③ - - - ① ① - R2 C- R3 C-C 3. 酶活性中心分工明确、结构 精细: 例如：羧肽酶A的底物结 合位共有六个亚位点 ，识别 底物C-端连续5个氨基酸 ⑤ ⑥ -C-C-N- H O H C-C-N- H O H 催化位 5 4 ② R R 4. 酶活性中心各基团相对位置 对酶表现活力至关重要： 如