生物材料学课件.pptx

1;2;3;4;5;6;7;8;9;10;11;12;13;14;15;16;17;18;19;20;21;22;23;24;25;26;27;28;29;30;31;32;33;34;35;36;37;38;39;40;41;42;43;44;45;46;47;48;49;50;51;52;53;54;55;56;57;58;59;60;61;62;63;64;65;66;67;68;69;70;71;72;73;74;75;76;77;78;79;80;81;82;83;84;85;86;87;88;89;90;91;92;93;94;95;96;97;98;99;100;101;102;103;104;105;106;107;108;109;110;111;112;113;114;115;116;117;118;119;120;121;122;123;124;125;126;127;128;129;脂肪族的;氨基乙酸;縮氨酸;組成多肽的單元稱為氨基酸殘基;共價主鏈;四、蛋白質;蛋白質的結構層次;指肽鏈的主鏈在空間的排列,或規則的幾何走向、旋轉及折疊。

只涉及主鏈構象及鏈內/間形成的氫鍵

主要有?-螺旋、?-折疊、?-轉角、無規捲曲、?-螺旋、?環等。;（1）?-螺旋（?-helix）;

螺距0.54nm

每圈含3.6個AA殘基

每個AA殘基占0.15nm

繞軸旋轉100°

鏈內形成氫鍵與軸平行

多為右手螺旋;由兩/多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯而形成。

肽鏈主鏈呈鋸齒狀折疊構象。;

C?總是處於折疊的角上

AA的R基團處於折疊的棱角上並與之垂直

兩個AA之間的軸心距為0.35nm;（3）?-轉角和?凸起;

O……（氫鍵）………H

—C—（NH—CH—CO）2—N—

R

;比較穩定的環狀結構;反平行β折疊片中的一種不規則排列

實質上是多出來的一個AA殘基;泛指不能歸入明確的二級結構,如折疊片和螺旋的多肽片斷。;(1)超二級結構;（2）結構域

二級/超二級結構基礎上形成的特定區域

結構域存在的原因：

局域分別折疊比整條肽鏈折疊在動力學上更為合理

結構域之間由肽鏈連接，有利於結構的調整

;由二級結構元件構建成的總三維結構，包括一級結構中相距較遠的肽段間的幾何相互關係和側鏈在三維空間中彼此間的相互關係。

維繫力有氫鍵/疏水鍵/離子鍵/範德華力;指由多條各自具有一、二、三級結構的肽鏈

通過非共價鍵連接起來的結構形式。

包括各亞基：

種類、數目、空間排列方式

亞基間的相互作用關係;穩定四級結構的作用力

結構互補（極性）和非共價鍵

離子鍵和氫鍵—締合的專一性

疏水相互作用—驅動締合

;脊椎動物體中50%以上是纖維狀結構蛋白質

支架、防護作用

規則的線性結構;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;;蠶絲的成分幾乎是純蛋白質，但蛋白質種類因蠶品種不同而有異。有家蠶、柞蠶、天蠶、塔色蠶、姆珈蠶、蓖麻蠶。

蜘蛛類雖然不屬於昆蟲，它也吐絲，馬達加斯加有一種蜘蛛的絲與天蠶科蛾的絲心蠶白纖維相似。;蠶絲的斷裂吸收能量（斷裂功）比鋼都大。家蠶絲的拉伸強度實驗值是10GPa，可與高強度合成纖維媲美。;;依賴於蠶絲的種類不同，斷面有很多種幾何形狀，直徑從0.01-50μｍ不等。

絲心蛋白一般約占蠶絲成分的70-75%。包圍絲心蛋白的絲膠蛋白占20-25%。其他成分主要分佈在絲膠中，如蠟質（0.4%-0.8%）、色素（約0.2%）、碳水化合物（1.2-1.6%）、無機物（0.7%）。;;;絲蛋白的結構;家蠶絲心蛋白多肽鏈中包含結晶區域和非晶區。結晶區域的氨基酸順序特點是Gly和Ala的大量重複。非晶區域規律較差，有４種多肽組分，含酩氨酸、纈氨酸比例比結晶區高。;絲心蛋白構象;;;;;大纖維;捲髮(燙髮)的生物化學基礎;燙髮時;氧化劑;;;;;;;;;;;;肌肉;粗絲和細絲;肌球蛋白和肌動蛋白;肌原纖維由縱向排列的肌絲組成：

粗絲（thickfilament）

——只分佈於暗/A帶

細絲（thickfilament）

——I帶只有細絲;肌原纖維：明帶和暗帶;輕酶解肌球蛋白;肌動蛋白的兩種形式：

球狀∽(G—actin)

纤维状∽(F—actin)

;原肌球蛋白;;;;;;;;;;結構蛋白復習;;si;象牙質,牙質(的東西);破裂,骨折;礦化的膠原纖維;圖形;多孔而有彈性的;彎曲的應力;顎的;花冠;1金屬植入材料;2醫用金屬材料的特性與要求;生物醫用金屬材料