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蜘蛛丝蚕丝

蛋白质结构中原子间相互作用方式

1.蛋白质的结构一级结构（氨基酸序列）二级结构（?-螺旋?-折叠?-转角无规则卷曲）四级结构（具有功能的蛋白质）三级结构（稳定的三维空间构型）Lehninger.PrinciplesofBiochemistry.Sixthedition

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.1概念维持蛋白质结构的相互作用力（Forcesthatstabilizethestructureofproteins）：即蛋白质结构中原子间的相互作用，可分为两类：共价作用力(Covalentbond)和非共价作用力(non-Covalentbond)。共价作用力：又称共价键，是指原子间通过共用电子对所形成的化学键。化学键能在30~100Kcal/mol。非共价作用力：又称非共价键，是指分子或晶体中原子间（有时原子得失电子转变成离子）的强烈作用力。化学键能30Kcal/mol。

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.2共价相互作用共价作用力往往是维持蛋白质一级结构作用力，键能为30~100Kcal/mol。常见的维持蛋白质共价作用力包括肽键(peptidebond)和二硫键(Disulfidebond)。Sangeretal.Nature,1977,265:687-695Lehninger.PrinciplesofBiochemistry.Sixthedition

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.2共价作用力二硫键：Disulfidebond二硫键是稳定蛋白质一级结构和三级结构的主要作用力。一种很强的共价键（30~100Kcal/mol），它可以把不同的肽链或同一肽链的不同部分连接起来对稳定蛋白质的构象起着重要作用。Lehninger.PrinciplesofBiochemistry.Sixthedition

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.2共价作用力将头发盘卷涂还原剂（巯基物）打开链间的二硫键除还原剂涂氧化剂建立新的二硫键为什么永久性卷发是一项生物化学工程？?Lehninger.PrinciplesofBiochemistry.Sixthedition

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.3非共价相互作用蛋白质的空间结构主要是由非共价相互作用所维系的。弱的相互作用力使得非共价键易于断裂，使蛋白质分子具有柔性。氢键（12~30Kcal/mol）范德华力（0.4~4Kcal/mol）疏水作用力（40Kcal/mol）离子键（20Kcal/mol）

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.3.1范德华力范德华力：VanderWaalsinteractions即在两个相邻的不带电荷的非成键原子之间的作用力。从性质上讲这种作用力可能是吸引力也可能是排斥力。键能为0.4~4Kcal/mol。吸引性范德华力：排斥性范德华力：源于相邻的不带电荷的非成键原子（non-bondedatom）因为电荷密度的波动，引发的诱导偶极之间的相互吸引。源于相邻的不带电荷的非成键原子靠的太近，但并没有诱导偶极，反而因电子云的重叠引发电子与电子之间的排斥。

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.3.1范德华力吸引性范德华力：包括诱导力、色散力和取向力。诱导力（inductionforce）极性分子和非极性分子之间以及极性分子和极性分子之间都存在诱导力。色散力（dispersionforce）所有的分子和原子都存在。但非极性分子和非极性分子之间只存在色散力。取向力（orientationforce）只发生在极性分子与极性分子之间。由于极性分子的电性分布不均匀，一端带正电，一端带负电，形成偶极。极性分子与极性分子之间，取向力、诱导力、色散力都存在；极性分子与非极性分子之间，则存在诱导力和色散力；非极性分子与非极性分子之间，则只存在色散力。

2.维持蛋白质结构的相互作用力2.3.2氢键氢键：Hydrogenbond凡是与电负性很强的原子（如O、N或F）相连的氢原子（氢键供体），带部分正电荷，可以和另一电负性较强的带部分负电荷的原子（氢键受体），通过静电吸引相连接