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参与蛋白质生物合成的第21种氨墓酸

天然蛋白质生物合成过程中有20种氨基酸参加。虽然很多种蛋白质中含有不少非标准氨基酸,但它们都是在肽链合成后经翻译后加工修饰而成的。研究表明,硒代半胱氨酸是在蛋自质翻译过程中以特异机制和其它氨基酸同时参入多肽链的,成为参与蛋白质生物合成的第21种氨基酸。

硒是生物体必需的微量元素,原核及真核生物的一些酶类及tRNA均含有硒,例如,大肠杆菌甲酸脱氢酶、哺乳类的谷胱甘肽过氧化物酶等均为含硒蛋白。硒以硒代半胧氨酸形式在蛋白质的特异位置出现,通常位于含硒酶蛋白的活性中心。硒醇酶对上述酶类的氧化还原性质极为重要,例如用半脱氨酸取代大肠杆菌甲酸脱氢酶的硒代半胱氨酸，则酶活性降低75%。如用丝氨酸取代，则酶完全失活。硒代半胱氨酸的参入是由UGA终止密码子指导的,并与翻译作用同时进行。

Leinfelder等指出,甲酸脱氢酶中硒代半胱氨酸的合成及参入需selA、selB、selC及sels4种基因的产物参与。selC基因负责编码一种具有独特性质的稀有tRNAser,它接受丝氨酸,能识别甲酸脱氢酶mRNA中的UGA终止密码子,将氨基酰化的丝氨酸tRNA修饰成能识读UGA密码子的校正基因tRNAser，从而将硒代半胱氨酸参入正在合成中的多肽链。这种稀有tRNAser具有与UGA终止密码子互补的反密码子,是核昔酸序列最长的tRNA分子之一。有些碱基序列与其它tRNA所共有的保守序列亦不同。此外,氨基酸接受臂上有8对碱基对,其它tRNA均为7对。它不能携带自由硒代半胱氨酸而是负荷丝氨酸。sel基因的产物丝氨酰tRNA连接酶负责将稀有tRNAser丝氨酰化,负荷上丝氮酸。稀有tRNAser基因可对其所负荷的丝氨酸加以修饰,用硒醇基取代羟基而转变成硒代半胱氨酸,并与校正基因稀有tRNAser结合,识别UGA密码子，而将硒代半脱氨酸参入含硒酶类,参入是在翻译水平上进行。这种硒代半胱氨酸参入蛋白质新机制的发现使人们进一步了解tRNA在生化过程中的重要性及多样化功能。

后来，科学家又发现了由DNA编码的第22种氨基酸吡咯赖氨酸（Pyrrolysine），编码这种氨基酸的密码子是UAG。