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第三节酶促反应动力学KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction五、抑制剂可降低酶促反应速率(二)可逆性抑制剂与酶非共价结合2.非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点I与E活性中心以外的结合,不影响酶与底物的结合,底物也不影响I与酶的结合。I与S之间无竞争。非竞争性抑制的作用模式(录屏):非竞争性抑制剂双倒数方程非竞争性抑制作用双倒数作图非竞争性抑制的特点:抑制剂与酶的底物结构不相似,二者无竞争。抑制剂对底物与酶的结合无影响,因此底物浓度对抑制程度无影响。动力学特点:Vmax降低,表观Km不变。应用:药物(抑制剂)靶标临床应用依非韦伦(施多宁)HIV-1逆转录酶一线抗HIV病毒药物依立雄胺(Epristeride)5α-还原酶治疗良性前列腺增生3.反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生抑制剂I与酶活性中心外的调节位点结合,且I只与ES结合成ESI,使ES的量减少,影响产物的生成和E的释放。反竞争性抑制的作用模式(录屏):反竞争性抑制剂双倒数方程反竞争性抑制作用双倒数作图反竞争性抑制的特点:抑制剂与酶的底物结构不相似,二者无竞争。抑制剂只与ES复合物结合,因此,增加底物无法减轻或消除抑制。加入抑制剂,提高了酶与底物的亲和力。动力学特点:Vmax降低,表观Km减小。作用特征竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制I与S的结构相似性相似不相似不相似抑制剂I结合的靶标EE、ESES动力学参数表观Km增大不变减小最大反应速度不变降低降低林-贝氏双倒数作图斜率增大增大不变纵轴截距不变增大增大横轴截距增大不变减小总结(Summary)
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