《酶工程制药》课件.pptxVIP

《酶工程制药》课程简介本课程将深入探讨酶工程在制药领域的应用，涵盖酶工程的基本原理、酶的筛选、改造、固定化以及在药物合成、药物分析、生物催化等方面的应用。wsbywsdfvgsdsdfvsd

酶的定义和特性1酶的定义酶是生物催化剂，加速生物化学反应，但不改变反应的平衡点。它们是高度特异性的，通常只催化一种或一类特定的反应。2酶的特性酶具有催化效率高、作用条件温和、高度专一性、易受抑制和可调节等特性，使其在生物体内的代谢过程中发挥重要作用。3酶的作用机理酶通过降低反应的活化能来加速反应速率。它们通过与底物结合形成酶-底物复合物，使底物更容易转化为产物。

酶的分类按催化反应类型分类根据酶催化的化学反应类型，可以将酶分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和连接酶。按作用底物分类酶还可以根据其作用的底物进行分类，例如，蛋白质酶、糖类酶、脂肪酶等。按来源分类根据酶的来源，可以将酶分为动物酶、植物酶、微生物酶等。按应用分类根据酶在实际应用中的用途，可以将酶分为工业酶、医药酶、食品酶等。

酶的来源和提取微生物来源细菌、真菌和酵母等微生物是重要的酶来源，可通过发酵培养获得。植物来源植物组织和器官中含有丰富的酶类，例如淀粉酶、蛋白酶和脂肪酶。动物来源动物组织如胰腺、胃和小肠是提取胰蛋白酶、胃蛋白酶和脂肪酶等酶的重要来源。

酶的纯化方法盐析法利用不同浓度的盐溶液,改变酶的溶解度,使酶沉淀出来。色谱法根据酶的不同理化性质，如大小、电荷、亲和力等，分离纯化酶。超滤法通过膜分离技术，根据分子量的大小，分离酶和其他杂质。结晶法利用酶的结晶特性，使酶形成结晶，从而达到纯化的目的。

酶的活性测定定义酶活性是指酶催化特定反应的能力。它是衡量酶催化效率的重要指标。方法酶活性测定方法主要有比色法、荧光法、电化学法等。选择方法需要考虑酶的性质、底物、产物和反应条件等因素。单位酶活性的单位通常为每分钟催化生成一定量的产物所需的酶量。常用的单位包括U（国际单位）、kat（催化单位）等。影响因素酶活性受温度、pH、底物浓度、抑制剂、激活剂等因素的影响。在实际应用中，需要控制这些因素以确保酶的最佳活性。

酶动力学1定义酶动力学研究酶催化反应的速度和机理。它揭示酶与底物相互作用、催化过程中的中间体以及影响反应速率的因素。2米氏常数米氏常数(Km)反映酶与底物亲和力。Km值越小，酶与底物亲和力越高，催化效率越高。3最大反应速度最大反应速度(Vmax)指在底物浓度无限高时酶催化反应所能达到的最大速度，反映酶催化效率。4影响因素酶动力学研究还包括温度、pH值、抑制剂和激活剂等因素对酶活性的影响。

酶反应动力学模型米氏方程米氏方程是描述酶促反应速率与底物浓度之间关系的数学模型。它假设酶和底物之间的反应是可逆的，并且形成了一个中间复合物。该模型可以用来预测酶的动力学参数，例如最大反应速率和米氏常数。单底物反应动力学单底物反应是指酶催化一个底物生成一个产物的反应。这种反应的动力学可以通过米氏方程描述。双底物反应动力学双底物反应是指酶催化两个底物生成一个产物的反应。这种反应的动力学比单底物反应更复杂，需要考虑多个参数，例如底物浓度、酶浓度和温度。多底物反应动力学多底物反应是指酶催化多个底物生成一个或多个产物的反应。这种反应的动力学更复杂，需要使用多个方程来描述。

酶抑制及其机理可逆抑制可逆抑制是指抑制剂与酶结合是可逆的，抑制剂与酶结合后，酶的活性降低，但酶的结构并没有发生改变。可逆抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制三种类型。不可逆抑制不可逆抑制是指抑制剂与酶结合是不可逆的，抑制剂与酶结合后，酶的活性永久性降低，酶的结构发生改变。抑制剂的分类根据抑制剂与酶的结合方式和作用机制，抑制剂可分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂、自杀性抑制剂等。抑制剂的作用机制抑制剂通过与酶的活性中心或其他部位结合，改变酶的构象，从而影响酶的活性。

酶的工业应用11.食品工业酶在食品加工中发挥重要作用，例如淀粉酶、蛋白酶和脂肪酶用于改善食品的口感、营养和保质期。22.制药工业酶在药物合成、抗生素生产和生物制药等方面得到广泛应用，例如酶催化剂用于合成药物中间体。33.化学工业酶催化剂在化学合成中具有高效率、高选择性和温和反应条件等优点，例如使用酶生产手性化合物。44.环境保护酶可用于污染物降解、废水处理和土壤修复等环境保护领域，例如使用酶降解有机污染物。

酶在医药领域的应用药物生产酶催化剂可用于生产各种药物，包括抗生素、抗病毒剂和激素。诊断测试酶可用于开发诊断测试，以检测疾病和监测治疗效果。治疗疾病酶可用于治疗各种疾病，包括癌症、心脏病和神经系统疾病。

酶在食品工业中的应用乳制品乳制品生产中，酶用于凝乳和乳清蛋白水解。烘焙酶用于改善面团的结构、口感和风味