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生物化学总结酶

生物化学总结酶全文共1页，当前为第1页。生物化学总结酶

生物化学总结酶全文共1页，当前为第1页。

1.定义：具有高效性与特异性的生物催化剂。

2.酶作为生物催化剂的特点：

a.酶具有很高的催化效率。

b.酶具有高度专一性。

c.酶易失活。

d.酶活性受到调节和控制。

3.酶作用专一性的机制与假说:锁钥学说、诱导契合学说。

4.酶的化学组成：

5.酶的命名：反应物：反应物+反应类型+酶。

6.六大酶类：

1.酶通过降低反应的活化能，从而使反应速率增大。

2.酶与底物复合物的形成：。

3.酶的活性部位：蛋白质的结构决定功能，酶活性部位的结构特点决定酶行使其催化功能的特点。活性部位是酶结合和催化底物反应的场所，是酶分子表面的一小部分区域，其功能基团包含催化基团与结合基团。

特点：a.活性部位在酶分子整个体积中只占很小的一部分。

b.酶的活性部位具有三维立体结构。

c.酶的活性部位是酶分子上的一个裂隙。

生物化学总结酶全文共2页，当前为第2页。d.活性部位具有与底物相对互补的结构，酶活性部位具有柔性，可发生诱导契合。

e.底物通过非共价作用结合到酶分子上。

f.活性部位对酶的整体构象具有依赖性。

4.影响酶催化效率的因素：

非共价作用：邻近效应与定向效应、底物的形变与诱导契合(←过渡态理论)。

共价作用：酸碱催化、共价催化、金属离子催化。

(1).邻近效应：酶与底物结合以后，使原来游离的底物集中于酶的活性部位，从而减小底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离，提高底物有效浓度，使反应更容易进行，增加反应速率的一种效应。定向效应：反应物的反应基团之间、以及酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位和取向产生的效应。

(2).当酶与底物结合后，酶与底物之间的非共价作用可以使底物分子围绕其敏感键发生形变，从而促进底物过渡态的形成，反应活化能被降低，反应速率得以加快。酶与底物结合时，在底物发生形变的同时，酶活性部位的构象也在底物的影响作用下发生改变，二者的形变导致酶与底物更好地结合，形成一个互相契合的酶－底物复合物。

(3).结合能与过渡态理论：结合能来自酶与底物之间的非共价作用。结合能被用于降低活化能。酶与底物过渡态之生物化学总结酶全文共3页，当前为第3页。间产生最多最适的非共价作用，释放最多结合能。与酶经诱导契合调整后的构象最匹配的是底物经形变产生的过渡态，酶与底物过渡态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。过渡态理论的证明。

(4).酸碱催化:通过向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制.

共价催化:催化剂通过与底物形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，从而提高反应速度的机制。金属离子催化:通过结合底物为反应定向，电荷屏蔽与稳定作用，在氧化还原反应中起传递电子作用。

5.酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶－底物复合物，在酶的帮助作用下，底物进入特定的过渡态，由于形成此类过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够快速、顺利地进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。一种酶的催化作用常常是多种催化机制的综合作用。酶的活性部位一般都含有多个与酶催化作用相关的基团，可以通过协同作用。

6.胰凝乳蛋白酶催化反应机制：催化三联体，共价催化＋酸碱催化。

在酶催化的反应中，酶先与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再生物化学总结酶全文共4页，当前为第4页。分解成产物和酶。

1.米氏常数Km的意义：米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度，大小只与酶的性质有关，与酶的浓度无关；不同的酶具有不同Km值。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。

1/Km值可用于近似地表示酶与底物之间的亲和程度：1/Km值大表示亲和程度大;1/Km值小表示亲和程度小。Km值可用于计算酶促反应初速率v，

在一定酶浓度下，Vmax是常数；Vmax值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Vmax值。

的意义：kcat表示当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，称为转换数或催化常数。kcat通常等于多步反应中单一限度步骤的反应速率常数，例如kcat可等于经典米氏动力学反应过程的k3。kcat值越大，表示酶的催化效率越高。

生理条件下，?Km时，kcat/Km的值可以作为酶促反应速率大小的衡量。kcat/Km可用于综合反映酶的催化能力。

3.影响酶促反应速率的因素