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生物化学重点名词解释(1)

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两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。

中性氨基酸pI=1/2(pK1+pK2)????????酸性氨基酸pI=1/2(pK1+pKR)碱性氨基酸pI=1/2(pK2+pKR)

必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。

谷胱甘肽(GSH)：Cys残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化复原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。

构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉与共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸〔除Pro外〕，都为L型〔除Gly外〕，除Gly之外，其余氨基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp和Phe残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在280nm的光波长处有最大光吸收

蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中

蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规如此卷曲等二级结构。

α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm，旋转100°。

β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列〔由N到C方向〕或者是反平行排列。

结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的根底上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构〔二级结构、超二级结构和结构域〕的根底上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。

蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

维持二级结构作用力：氢键；维持三级结构：二硫键、疏水作用、氢键、离子键、X德华力；维持四级结构：疏水作用〔最主要〕、氢键、离子键、X德华力、配位键

超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规如此的、在空间上能识别的二级结构组合体。

盐析：在蛋白质溶液中参加一定量的高浓度中性盐〔如硫酸氨〕，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

盐溶：在蛋白质溶液中参加少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变。

生物化学重点名词解释(1)全文共1页，当前为第1页。蛋白质变性后的表现：生物活性丧失〔酶〕；溶解度降低；粘度增大；扩散系数变小〔蛋清〕；基团位置改变；对蛋白酶敏感性增大。

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蛋白质的复性：蛋白质的变性作用假如不过于剧烈，，高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性。

蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物〔Pro的茚三酮反响呈黄色〕。

层析：按照在移动相〔可以是气体或液体〕和固定相〔可以是液体或固体〕之间的分配比例将混合成分分开的技术。

单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。

环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH与5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。

P的含量在核酸中相对恒定，DNA中9.9%，RNA中为9.4%