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生物化学蛋白质重点总结

生物化学蛋白质重点总结全文共1页，当前为第1页。生物化学笔记——蛋白质（重点总结）

生物化学蛋白质重点总结全文共1页，当前为第1页。

氨基酸

分类

侧链基团的极性

非极性aa

不带电aa

带正电aa

带负电aa

丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、

亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、

脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe）、

色氨酸（Trp）、蛋氨酸（Met）

甘氨酸（Gly）、丝氨酸（Ser）、

苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）、

酪氨酸（Tyr）、天冬酰胺（Asn）、

谷氨酰胺（Gln）

赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）

天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

自身是否能合成

必需aa

非必需aa

缬、亮、异亮、苏、甲、赖、苯、色氨酸

其余

特殊aa

脯氨酸

半胱氨酸

没有自由的α-氨基，是α-亚氨基酸

半胱氨酸在蛋白中的主要形式

酸碱性质和等电点

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。氨基酸是两性电解质

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

生物化学蛋白质重点总结全文共2页，当前为第2页。 化学反应

生物化学蛋白质重点总结全文共2页，当前为第2页。

光学活性和光谱分析

肽

概念

氨基酸之间以肽键连接形成的线性聚合物

结构

氨基+羧基脱水形成-CO-NH-肽键

肽键稳定性高

肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，具有平面性

生物化学蛋白质重点总结全文共3页，当前为第3页。肽键亚氨基在PH:0~14内不解离

生物化学蛋白质重点总结全文共3页，当前为第3页。

肽链中的肽键结构一般是反式结构，而蛋白中的肽键可能出现顺反两种构型

理化性质

旋光性

短肽的旋光度等于各个aa旋光度的总和

酸碱性

短肽在晶体和水溶液中也是以偶离子形式存在，酸碱性质取决于N-NH2、C-COOH和侧链R上的可解离集团

化学反应

N-NH2、C-COOH和侧链R上活性基团可发生游离aa的相似反应

具有肽键的化合物可以发生双缩脲反应，这事肽和蛋白质特有的反应，游离aa没有。

蛋白质

概念

由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。

分类

组成

简单蛋白质

结合蛋白质

分子外形的对称程度

球形蛋白

分子轴比（长轴/短轴）10

纤维状蛋白

分子轴比（长轴/短轴）10

膜蛋白

功能

酶

运输蛋白

营养和贮存蛋白

激素

受体蛋白等

生物化学蛋白质重点总结全文共4页，当前为第4页。 结构

生物化学蛋白质重点总结全文共4页，当前为第4页。

功能

催化

调节

转运

贮存

运待

结构成分等

蛋白质的性质、分离、纯化和鉴定

酸碱性质

蛋白质是两性电解质，能与酸、碱发生作用，可解离的集团为侧链基团和少数的N-NH2和C-COOH。天然的球形蛋白质的可解离基团大部分可以滴定，某些蛋白的部分可解离基团埋藏于内部，无法解离

生物化学蛋白质重点总结全文共5页，当前为第5页。大小与形状

生物化学蛋白质重点总结全文共5页，当前为第5页。

测定分子量的方法

化学组成法

凝胶过滤法

SDS法

胶体性质与蛋白沉淀

蛋白质分子直径：1~100nm，在水溶液中具有胶体溶液的通性（布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜）

稳定蛋白胶体溶液的因素

蛋白表面的极性基团形成水化膜，将蛋白颗粒隔离开，不会发生碰撞而沉淀

两性电解质在非等电点的状态时，带同种电荷，互相排斥不致聚集而沉淀

蛋白质的沉淀

蛋白质测序的策略

生物化学蛋白质重点总结全文共6页，当前为第6页。蛋白质含量测定和纯度测定

生物化学蛋白质重点总结全文共6页，当前为第6页。

蛋白质的分离纯化

生物化学蛋白质重点总结全文共7页，当前为第7页。蛋白质的变性与复性

生物化学蛋白质重点总结全文共7页，当前为第7页。

蛋白质结构和功能的关系

血红蛋白和肌红蛋白结构和功能的比较

相同：具有相似的三级结构，具有相似的氧结合机理

不同：肌红蛋白是单体蛋白，与氧结合曲线是双曲线，低氧时，对氧有高亲和力，有利于从氧含量少的血液中吸取氧气

血红蛋白时寡聚蛋白，氧合曲线时S型，低氧时，对氧气有低亲和力，高氧时有高亲和力。

血红蛋白的别构效应

别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

H+对血红蛋白结合氧的影响

高浓度的质子促进氧从血红蛋白上脱离，原因是脱氧血红蛋白的某些某些结合点，亲和力：H+