第一章 蛋白质课件.pptVIP

第一章蛋白质蚕丝蛋白第一章蛋白质（3）?-转角和无规卷曲无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。第一章蛋白质

第一章蛋白质（五）模体是具有特殊功能的超二级结构在许多蛋白质分子中，可发现二个或二以上个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。二级结构组合方式有三种：αα，βαβ，ββ第一章蛋白质二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构像被称为模体（motif）模体是具有特殊功能的超二级结构。第一章蛋白质钙结合蛋白中结合钙离子的模体锌指结构第一章蛋白质（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。第一章蛋白质三、蛋白质的三级结构疏水键、盐键、氢键和VanderWaals力等。主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。（一）定义※有生物学功能的蛋白质至少应具备三级结构。第一章蛋白质肌红蛋白(Mb)N端C端目录第一章蛋白质（二）结构域分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。第一章蛋白质第一章蛋白质（三）分子伴侣分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。*分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。*分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。*分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。第一章蛋白质亚基之间的结合力主要是疏水键，氢键和离子键四、蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。第一章蛋白质血红蛋白的四级结构第一章蛋白质第一章蛋白质蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein第三节第一章蛋白质（一）一级结构是空间构象的基础一蛋白质一级结构与功能的关系牛核糖核酸酶的一级结构二硫键第一章蛋白质天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性第一章蛋白质（二）侧链有极性但不带电荷的氨基

酸是极性中性氨基酸第一章蛋白质（三）侧链含芳香基团的氨基酸是芳

香族氨基酸第一章蛋白质（四）侧链含负性解离集团的氨基酸

是酸性氨基酸第一章蛋白质（五）侧链含正性解离集团的氨

基酸是碱性氨基酸第一章蛋白质几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）第一章蛋白质?半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH第一章蛋白质脯氨酸、赖氨酸：

在某些蛋白质合成加工时可修饰（羟化）成羟脯氨酸和羟赖氨酸丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸：侧链含羟基（-OH），与磷酸化/脱磷酸化有关。第一章蛋白质（四）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。第一章蛋白质pH=pI+OH-pHpI+H+pHpI氨基酸的兼性离子阳离子阴离子第一章蛋白质2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收第一章蛋白质3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比