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酶作用动力学和酶的抑制作用
3.1酶的基本动力学3.1.1Michaelis-Menten方程实验现象在蔗糖酶水解蔗糖时，随着底物浓度的增加，反应速度的上升呈双曲线，与典型的化学反应有差别(零级反应、一级反应、二级反应等)在底物浓度较低时，随底物浓度的增加，酶反应速度的增加很快在底物浓度高时，酶反应速度随底物浓度的增加变慢
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学M-M方程的基础“酶-底物中间复合物”假设酶反应过程分两步进行；首先酶与底物形成中间复合物，反应快；然后，酶将底物转化为产物，反应慢；k2k-1；k2k1
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学推导M-M方程的几点假设底物的浓度[S]远大于酶的浓度[E]，ES的形成不会显著降低底物浓度[S]，反应体系中的底物浓度以初始底物浓度计算；由酶与底物形成酶-底物复合物的过程可以快速达到平衡，由ES生成产物和自由酶的过程相对较慢，不会影响第一步反应的平衡特性；由ES生产P的过程为一级反应过程。
3.1酶的基本动力学米氏方程的导出定义由ES形成E+S的解离常数为KS，可得根据质量守恒原理
3.1酶的基本动力学第二步反应为一级反应，且为整个反应的速率限制步骤，因此总反应速度可以表示为
3.1酶的基本动力学[ES]为酶-底物复合物的浓度，为未知数，而且会因底物的浓度变化而变化。须将[ES]转换为与[S]有关的表达式，才能反映酶反应速度与底物浓度的关系
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学当KS=[S]时
3.1酶的基本动力学KS为解离常数，其倒数为亲和常数亲和常数越大，或者解离常数(KS)越小，酶与底物的亲和力就越大KS越大，酶与底物的亲和力就小
3.1酶的基本动力学3.1.2Briggs-Haldane修饰的M-M方程——拟稳态假设(quasi-steadystate)几点假设底物的量足够大不考虑逆反应过程酶-底物复合物的浓度在一段时间内保持恒定（拟稳态）
3.1酶的基本动力学方程的推导根据稳态假设，[ES]保持稳定，则生成ES的速度与ES分解的速度相等
3.1酶的基本动力学根据拟稳态假设，酶-底物复合物形成的速度rG=其分解的速度rD，因此
3.1酶的基本动力学再根据令Km=(k-1+k2)/k1
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学3.1.3米氏方程的意义反映酶反应速度与底物浓度的关系反映酶反应速度与酶浓度的关系
3.1酶的基本动力学3.1.4米氏方程中常数的意义Km在特定的条件下是酶反应的一个特征常数，但会受到温度、pH和离子强度等的影响反映酶对底物的亲和力，Km越小，说明酶对底物的亲和力越大天然底物
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学k2有时称为kcat,在特定的条件下为酶反应的特征常数，受温度、pH、离子强度等的影响为由酶-底物复合物生成产物的反应速度常数，反映这一步反应速度的快慢
3.1酶的基本动力学Km反映酶结合底物的能力，k2或kcat反映酶将结合的底物转化为产物的能力，因此可用kcat/Km反映酶对不同底物的专一性，若此值对某一底物最高，则表明酶对该底物的专一性最强。（书上P25）
3.1酶的基本动力学3.1.5米氏方程中动力学常数的求取双倒数(Lineweaver-Burk)作图法
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学Hanes作图（也称为Langmuir）
3.1酶的基本动力学
3.1酶的基本动力学Eadie-Hofstee作图两边同时乘以v?Vm，整理得到
3.1酶的基本动力学v斜率=-KmVmVm/KmV/[S]
3.1酶的基本动力学3.1.6M-M方程的积分式书上在此处犯了一个错误，给出的结论是正确的，但推导过程写作有误。
3.1酶的基本动力学
3.2King-Altman法推导酶动力学方程由King和Altman在矩阵理论的基础上提出，是一种推导复杂酶催化反应动力学方程的简便方法。与酶催化反应机制的联系不紧密，纯粹是公式化的方法，有兴趣的同学可以自学。
周次内容学好姓名12非水介质中的酶催化反应2006301773黄晓莉2006301086文晓芬2006301100王颖13酶的分子工程2006301046陈状锐2006301062王天时2006301117张雪娇2006301122彭益曼14核酶2006301011古惠文2006301029李秋平2006301031胡斌楠2006301032段晓娟15模拟酶2006301022汪滔滔2006301072彭灵燕2006301125耿一萌2006301133叶茶花
16抗体酶20063011
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