生物化学课件.pptx

蛋白质的结构与功能;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质的生物学重要性;1）作为生物催化剂（酶）

2）代谢调节作用

3）免疫保护作用

4）物质的转运和存储

5）运动与支持作用

6）参与细胞间信息传递;蛋白质的分子组成

TheMolecularComponentofProtein;?组成蛋白质的元素;各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。;一、氨基酸

——组成蛋白质的基本单位;H;;非极性疏水性氨基酸

极性中性氨基酸

酸性氨基酸

碱性氨基酸;色氨酸tryptophanTryW5.89;甘氨酸glycineGlyG5.97;天冬氨酸asparticacidAspD2.97;几种特殊氨基酸;?半胱氨酸;（二）氨基酸的理化性质;;2.紫外吸收;3.茚三酮反应;二、肽;+;;肽键比一般C-N键短;*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N末端：多肽链中有自由氨基的一端

C末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;（二）生物活性肽;GSH过氧化物酶;体内许多激素属寡肽或多肽;蛋白质的分子结构

TheMolecularStructureofProtein;蛋白质的分子结构包括

一级结构(primarystructure)

二级结构(secondarystructure)

三级结构(tertiarystructure)

四级结构(quaternarystructure);定义

蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构;（一）肽单元;蛋白质二级结构的主要形式;（二）?-螺旋;（三）?-折叠;（四）?-转角和无规卷曲;;;（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响;三、蛋白质的三级结构;肌红蛋白(Mb);纤连蛋白分子的结构域;（三）分子伴侣;亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构;;蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列;蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构;蛋白质结构与功能的关系

TheRelationofStructureandFunctionofProtein;（一）一级结构是空间构象的基础;天然状态，有催化活性;（二）一级结构与功能的关系;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构;（二）血红蛋白的构象变化与结合氧;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;*协同效??(cooperativity);;O2;变构效应(allostericeffect);（三）蛋白质构象改变与疾病;蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病中的蛋白质构象改变

疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。

正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。

PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第四节;（一）蛋白质的两性电离;（二）蛋白质的胶体性质;;（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固;造成变性的因素

如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。;应用举例

临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。

此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。;天然状态，有催化活性;*蛋白质沉淀

在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。

变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。;（四）蛋白质的紫外吸收;（五）蛋白质的呈色反应;

核酸的结构和功能;核酸(nucleicacid);一、核酸的发现和研究工作进展;二、核酸的分类及分布;第一节

核酸的化学组成及其一级结构TheChemicalComponentandPrimaryStructureofNucleicAcid;核酸的化学组成;嘌呤(purine);;戊糖;核苷：AR,GR,UR,CR

脱氧核苷：dAR,dGR,dTR,