第三章-酶化学.pptVIP

第三章酶化学;本章主要内容;第一节概述;高效性

酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108-1020倍。比其他催化反应高106-1013倍

例如：过氧化氢分解

2H2O22H2O+O2

Fe3+催化，效率为6×104mol/mol.S

过氧化氢酶催化，效率为6×106mol/mol.S

专一性

即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。;绝对专一性

一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。

例如，脲酶只催化尿素水解成CO2和NH3。

相对专一性

一种酶作用于一类化合物或一类化学键。

例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有不同的要求。

立体异构专一性

指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。

例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。;R1:Lys,Arg

R2:不是Pro;反应条件温和

酶促反应一般是在常温、常压、接近中性酸碱度等温和的条件下进行的。

酶易变性失活

是由其蛋白质的本质决定的。

体内酶活性受调控

酶的调控方式有多种，如反馈调节、共价修饰调节、酶原激活、变构调节、激素调节等。有的可提高酶的活性，有的可抑制酶的活性，从而使机体内各种化学反应有条不紊地进行。;

已知的上千种酶绝大部分是蛋白质

单纯蛋白酶：少数，例如：溶菌酶

结合蛋白酶：大多数

结合蛋白酶（全酶）=酶蛋白+辅因子

辅因子包括:辅酶、辅基和金属离子。

;酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。

辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。

辅酶与辅基的异同点:它们都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基通常与酶蛋白共价相连。

金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。

一种酶蛋??只能与一种辅助因子结合成一种特异性全酶。而一种辅助因子却能与多种酶蛋白结合构成多种特异性的全酶，参与催化多种反应。酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，两者结合在一起构成全酶时，才具有催化活性。;结合酶举例，()内为辅因子：

乳酸脱氢酶（辅酶I,NAD）

异柠檬酸脱氢酶（辅酶I,NAD）

醇脱氢酶（辅酶I,NAD）

葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（辅酶II,NADP）

琥珀酸脱氢酶（FAD）

乙酰辅酶A羧化酶（生物素，ATP，Mg++）

脂酰辅酶A合成酶（辅酶A,CoA）;单体酶

只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的溶菌酶，分子量14600。

寡聚酶

含2-60个亚基，有复杂的高级结构。

常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。

多酶复合体

由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。;二、酶的活性中心（activesite）

与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团（活性基团）。必需基团在一级结构上可能相距很远，甚至位于不同的肽链上，由于肽链的盘曲折叠，致使必需基团在空间位置上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物专一性结合并将底物转化为产物，这一特殊的空间区域称为酶的活性中心。

活性中心的必需基团

必需基团

活性中心以外的必需基团

结合基团（与底物结合，决定专一性）

活性中心

催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）;酶的活性中心示意图;非必需基团与非活性区域

非必需基团的替换对酶活性无影响，但与酶的免疫、运输、调控及寿命等有关。它能维持酶的空间结构，使活性中心保持完整。

有些酶分子中存在一些特定部位，它虽然不是酶的活性中心，但可以与底物以外的其他分子发生某种