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******************************************************举例:②磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制第32页,共47页,星期六,2024年,5月举例:③抗代谢物的抗癌作用如氨甲蝶呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等。第33页,共47页,星期六,2024年,5月2.非竞争性抑制作用概念:抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系。酶促反应动力学特点:Vmax降低,Km不变。第34页,共47页,星期六,2024年,5月第35页,共47页,星期六,2024年,5月第36页,共47页,星期六,2024年,5月非竞争性抑制的双倒数方程:第37页,共47页,星期六,2024年,5月第38页,共47页,星期六,2024年,5月3.反竞争性抑制作用抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合,使ES的量下降。这样,既减少从ES转化为产物的量,也同时减少从ES解离出游离酶和底物的量。特点:Vmax和Km均降低。第39页,共47页,星期六,2024年,5月第40页,共47页,星期六,2024年,5月第41页,共47页,星期六,2024年,5月反竞争性抑制的双倒数方程:第42页,共47页,星期六,2024年,5月第43页,共47页,星期六,2024年,5月抑制类型KmVm无抑制KmVm竞争性抑制Km↑Vm不变非竞争性抑制Km不变Vm↓反竞争性抑制Km↓Vm↓第44页,共47页,星期六,2024年,5月六、激活剂对反应速度的影响概念:使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂(activator)。酶的激活剂大多是无机离子。必需激活剂:对酶促反应是不可缺少的。非必需激活剂:激活剂不存在时,酶仍有一定的催化活性。第45页,共47页,星期六,2024年,5月七、酶活性测定与酶活性单位酶活性:指酶催化化学反应的能力。其衡量标准是酶促反应的速度。酶促反应的速度:在适宜条件下,单位时间内底物的消耗或产物的生成量。酶活性单位:在规定条件下,酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。第46页,共47页,星期六,2024年,5月*感谢大家观看第47页,共47页,星期六,2024年,5月********************************关于酶促反应动力学(3)影响因素:底物浓度([S])酶浓度([E])温度pH抑制剂和激活剂等第2页,共47页,星期六,2024年,5月一、底物浓度对反应速度的影响在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速度作图呈矩形双曲线。第3页,共47页,星期六,2024年,5月第4页,共47页,星期六,2024年,5月(一)米-曼氏方程式中间产物学说:第5页,共47页,星期六,2024年,5月米-曼氏方程式:Km为米氏常数。当[S]Km时,v∝[S];当[S]Km时,v≈Vmax第6页,共47页,星期六,2024年,5月第7页,共47页,星期六,2024年,5月(二)Km与Vmax的意义Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。1V=Vm时2Km=[S]Km10-6-10-2mol第8页,共47页,星期六,2024年,5月2.K3K2Km值可用来表示酶与底物的亲和力。Km值愈大,亲和力愈小。Km值愈小,亲和力愈大。Km值是酶的特征性常数之一。只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关,而与酶浓度无关。第9页,共47页,星期六,2024年,5月4.Vmax是酶完全被饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比。如果酶的总浓度已知,可从Vmax计算酶的转换数(K3)。酶的转换数定义:当酶被底物充分饱和时,单位时间内每个酶分子(或活性中心)催化底物转变为产物的分子数。第10页,共47页,星期六,2024年,5月(三)Km值和Vmax值的测定双倒数方程式:
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