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第一章蛋白质化学

(一)名词解释

1．两性离子：指在同一氨基酸分子上既含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，

这样的离子称为两性离子。

2．必需氨基酸：指人体必不可少，而体内又不能合成，必须从食物中摄取的氨基酸。

3．等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)解离成阳离子及阴离子的趋势相等，所带净电荷为零，

在电场中不泳动，此时溶液的pH值称为该物质的等电点。

4．构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学

形式。

5．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。

6．构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子空间排布。

7．蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，主链原子按照一定的方式通过氢键有规律的

旋转或折叠形成的空间构象就是蛋白质的二级结构。

8．结构域：长肽链（多于150个氨基酸）在二级结构的基础上通过多次折叠，在空间上形成一些半

独立的球状结构，叫结构域。

9．蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在

三维空间的排布位置，包括主链和侧链。

10．蛋白质的四级结构：指两个或两个以上的具有完整三级结构的多肽链依靠次级键相连，形成特

定的空间结构。

11．超二级结构：若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规律的、在空间上

能辨认的二级结构组合体，称为超二级结构。

12．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐可使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象叫盐析。

13．盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐

溶。

14．蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，使其空间构象发生改变，蛋白质的理化性质

和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性。

15．蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠

形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。

16．蛋白质的沉淀作用：蛋白质在溶液中靠水化膜和双电层保持其稳定性，水化膜和双电层一旦失

去，蛋白质胶体溶液的稳定性就被破坏，蛋白质就会从溶液中絮结沉淀下来，此现象即为蛋白质的

沉淀作用。

17．凝胶电泳：以凝胶(如聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等)为支撑物的区带电泳。

18．层析：将待分离氨基酸溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的

氨基酸的电荷多少及亲和力等，使待分离的氨基酸组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定

相而到达分离氨基酸的目的的一种方法。【照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体

或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。】

(二)填空题

1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的α-羧基和另一氨基酸的α-氨基连接而形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量

为6.25%。

3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有谷氨酸（Glu）和天冬氨酸（Asp）2种，具有羟基的氨基

酸是丝氨酸（Ser）和苏氨酸（Thr），能形成二硫键的氨基酸是半胱氨酸（Cys）。

4．蛋白质中的色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）和酪氨酸（Tyr）3种氨基酸具有紫外吸收

特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的负极

方向移动。

6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是在组氨酸（His），含硫的氨基酸有半

胱氨酸（Cys）和甲硫氨酸（Met）。

7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是α-螺旋和β-折叠。

8．α-螺旋结构是由同一肽链的第n个肽键的羰基上的氧和第n+3个肽键的亚氨基上的氢间的

氢键维持的，螺距为0.54nm,每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为

0.15nm。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于右手螺旋。

9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在杂环氨基酸脯氨酸存在处局部螺旋结构中断。

10．球状蛋白质中有极性侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有疏水性侧链的氨

基酸位于分子的内部。

11．氨基酸与茚三酮发生氧化