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溶菌酶的种类及其作用机理比较

摘要：溶菌酶是一类对细菌细胞壁有水解作用的无毒、无害的蛋白质。本文简单

介绍了溶菌酶的结构、性质、来源及发展，并对各种不同种类的溶菌酶及其作用

机理进行了比较综述。

关键词：溶菌酶、作用机理、动物源溶菌酶、植物源溶菌酶、微生物源溶菌酶

1溶菌酶的结构及性质[1]

溶菌酶（Lysozyme，EC3.2.1.17）又称胞壁质酶或N一乙酸胞壁质聚糖水

解酶。是一种葡萄糖苷酶，其化学性质稳定，干燥条件下在室温可长期保存，其

纯品为白色或微黄色结晶体或无定型粉末，无嗅，味甜，易溶于水。不溶于丙酮、

乙醚[1]。

Phillips等人1965年用X射线晶体结构分析法阐明了溶菌酶的三维结构

，溶菌酶分子近椭圆形，大小为4.5nm×3.0nm×3.0nm,其构象复杂ɑ-螺旋仅占

25%，在分子的一些区域有伸展着的片层结构，研究表明溶菌酶的内部几乎都为

非极性的，疏水的相互作用在溶菌酶的折叠构象中起到重要作用，其分子表面有

一个容纳多糖底物6个单糖的裂隙，这是溶菌酶的活性部位。

2溶菌酶的来源及发展[2]

溶菌酶广泛分布于自然界各种生物体中。它的研究最早起源于Nicolle

（1907）发表的枯草芽孢杆菌（Bacillussubtilis）溶解因子。1909年Laschtschenko

指出，鸡蛋清的强抑菌作用是由于酶的作用。1922年，Fleming发现，人的鼻涕、

唾液、眼泪等也有强的溶菌活性并将其溶菌作用因子命名为溶菌酶lysozyme）。

从此，便开始了对溶菌酶的研究，并不断有新的进展。

1959-1963年，Salton等人通过大量研究弄清了溶菌酶是一种能够切断N-

乙酰壁酸和N-乙酰氨基葡萄糖之间β-1，4糖甘键的酶。1967年，英国菲利

普集团发表了对鸡蛋清溶菌酶-作用底物复合体X-射线衍射的研究，介绍了其触

媒的结构，成为近代酶化学研究中重大的成果之一。1960年以后，有关微生物

的溶菌酶的研究进展很快，溶菌酶已成为研究细胞壁结构的一种非常有力的工具

酶，不仅有助于人们对细胞壁细微结构的认识，而且大大促进了对新的溶菌酶的

开发研究。随着研究的不断深入，发现溶菌酶不仅有溶解细菌细胞壁的种类，还

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有作用于真菌细胞壁的种类，同时对其作用机制也有了更进一步的了解。

3溶菌酶的种类及其各自的作用机理

1937年由Abraham与Robinson从卵蛋白中最先分离出晶体溶菌酶，此后

人们在人和动物的多种组织、分泌液及某些植物、微生物中也发现了溶菌酶的存

[1]

在，根据来源不同，其作用机制也不同，将溶菌酶分为以下三类。

3.1动物源溶菌酶

动物源溶菌酶包括鸡蛋清溶菌酶及人和哺乳动物溶菌酶。鸡蛋清溶菌酶

（HEWL）是目前研究和应用最鸡蛋清溶菌酶是动物源溶菌酶的典型代表，也是

目前研究得最深最透的一类溶菌酶。

在鸡蛋清中溶菌酶含量大约2%～4%，等电点在pH10.8左右，分子量为

14000，能溶解溶壁小球菌、巨大芽孢杆菌、黄色八叠球菌等革兰氏阳性细菌，

对革兰氏阴性细菌无分解作用。溶菌机理相当复杂，其最适作用温度为50℃，

化学性质很稳定，pH在1.2～11.3之间变化不会影响酶结构太大的改变，遇热该

酶也很稳定。pH4～7的范围内，酶在100℃处理1min仍有近100%的活力，但

在碱性环境条件下，酶稳定性较差。鸡蛋清溶菌酶由129个氨基酸组成，维持其

[1]

稳定性的结构主要由4个二硫键、氢键及疏水键等。

[3]

以多种常见标准菌株、临床致病菌等作