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生物化学名词解释

第一章

,氨基酸（）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连

在α碳上。

，必需氨基酸（）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合

成，需要从食物中获得的氨基酸。

，非必需氨基酸（）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成

不需要从食物中获得的氨基酸。

，等电点（）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）

的值。

，茚三酮反应（）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨

酸反应生成黄色）化合物的反应。

，肽键（）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成

的酰氨键。

，肽（）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

，蛋白质一级结构（）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

，层析（）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混

合成分分开的技术。

，离子交换层析（）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱

，透析（）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与

生物大分子分开的一种分离纯化技术。

，凝胶过滤层析（）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按

照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

，亲合层析（）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能

特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

，高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混

合物的层析技术。

，凝胶电泳（）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技

术。

，聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶

电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

，等电聚胶电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶

制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度足的某一

时，就不再带有净的正或负电荷了。

，双向电泳（）：等电聚胶电泳和的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照）分离，

然后再进行（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

，降解（）：从多肽链游离的末端测定氨基酸残基的序列的过程。末端氨基酸残

基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下

的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

，同源蛋白质（）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋

白。

第二章

，构形（):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键

的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。

，构象（):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的

空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构

象改变不会改变分子的光学活性。

，肽单位（）:又称为肽基（），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成

的氮原子，碳原子和它们的个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α

碳原子组成的一个平面单位。

，蛋白质二级结构（在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

常见的有二级结构有α螺旋和β折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团

之间形成的氢键维持的。

，蛋白质三级结构（）:蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级

结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸

侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

，蛋白质四级结构（）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多

肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

，α螺旋（α）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺

旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第

个）的羰基与多肽链端方向的第个残基（第个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右

手α螺旋结构中，螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴

上升.

,β折叠（β）:蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片

的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢