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生物化学

复习关键点;题型;◆绪论

◆第一章蛋白质◆第二章酶

◆第三章核酸◆第四章维生素

◆第五章生物氧化◆第六章糖代谢

◆第七章脂代谢

◆第八章蛋白质酶促降解和氨基酸代谢

◆第九章核酸酶促降解及核苷酸代谢

◆第十章物质代谢联络与调整

;第一章蛋白质化学

关键点提醒;重点;一、组成

1、蛋白质是由20种氨基酸组成。氨基酸性质方面差异反应了它们侧链不一样。除了Gly没有手性碳以外，其它19种氨基酸都最少含有一个手性碳。;非极性

Ala

Val

Leu

Ile

Met

Phe

Trp

Pro;2、氨基酸构型与旋光性;3、氨基酸和多肽酸性和碱性基团离子状态取决于pH;中性氨基酸：pI=(pK`?-COO+pK`?-NH2)/2

酸性氨基酸：pI=(pK`?-COO+pK`R-COO-)/2

碱性氨基酸：pI=(pK`?-NH2+pK`R-NH2)/2;4、氨基酸化学性质

注意：

反应机理、包括化学术语简称;二、蛋白质三维结构;1、多肽链中相邻氨基酸残基经过肽键连接。

肽键含有部分双键特征，所以整个肽单位是一个极性平面结构。

因为立体上限制，肽键构型大都是反式构型。绕N-Cα和Cα-C键旋转赋予了多肽链构象上柔性。

;2、蛋白质分子结构包含

一级结构(primarystructure)

二级结构(secondarystructure)

三级结构(tertiarystructure)

四级结构(quaternarystructure);3、蛋白质二级结构主要形式;4、蛋白质一级结构测序

1）注意二硫键断裂方法（氧化法、还原法）

2）分析N端和C端方法

3）肽链部分裂解（注意内肽酶切位置和化学裂解）

4）一级结构序列分析;三、蛋白质性质;1、蛋白质两性离解和电泳现象（概念）

2、蛋白质胶体性质（两个原因）

3、蛋白质沉淀作用（两种方式）

4、蛋白质变性

5、蛋白质紫外吸收

6、蛋白质颜色反应;四、蛋白质分离纯化;蛋白质分离纯化

（一）依据分子大小不一样分离方法

（二）利用溶解度差异分离

（三）依据电荷大小进行分离

（四）蛋白质选择吸附分离

（五）利用生物亲和力

蛋白质含量测定

蛋白??纯度等测定;五、蛋白质结构和功效关系;1、蛋白质功效多样性

2、蛋白质一级结构与功效关系

3、蛋白质高级结构与功效关系;注意：肌红蛋白氧饱和曲线为双曲线型，而血红蛋白氧饱和曲线是S型。

概念：波尔效应；协同效应;第二章酶

一、关键点提醒;1、酶和普通催化剂共性

2、酶催化作用特征

;;三、酶活性部位：

结合部位、催化部位

与酶功效联络;四、酶催化作用机理;五、酶促反应动力学;抑制剂类型;六、酶活力测定方法;第三章核酸

一、关键点提醒

;重点;二、DNA结构;2、DNA二级结构;三?RNA结构;两性性质;（一）?双脱氧终止法(末端终止法)

英国Sanger

1955确定牛胰岛素结构，1958获诺贝尔化学奖

1975设计出DNA测序法，1980获诺贝尔化学奖

合成一段与待测DNA序列互补DNA片段群。;双脱氧终止法原理;（二）化学裂解法

Maxam-Gilbert，1977

原理：利用特异性化学裂解法，制备出长度只差一个核苷酸片段群，然后将此片段群经测序胶电泳和放射自显影得到测序图谱。;DNA化学裂解反应体系;基本步骤;第四章维生素和辅酶

一、关键点提醒

;维

生

素;1）维生素种类→组成特点及性质；

2）水溶性维生素与辅酶关系→辅酶在酶催化作用中起何种作用；

3）注意维生素缺乏时所引发后果。

;第五章生物氧化;一、生物氧化概念;

二、呼吸链概念和电子传递系统组成、电子传递方向等

按照它们还原电势大小：由低电位依次向高电位排列。;;;第六章糖代谢;糖代谢;1）糖酵解是基础

2）?三羧酸循环关键；

3）磷酸戊糖路径是衍生；

4）糖原合成与分解(糖基载体）

5）糖异生

注意各代谢路径亚细胞定位、步骤、能