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第一章蛋白质;蛋白质生物学意义;蛋白质是由许多不一样α-氨基酸按一定序列经过酰胺键(肽键)缩合而成,含有较稳定构象并含有一定生物功效大分子。;一、蛋白质生物学意义;二、蛋白质元素组成;氨基酸(aminoacids)是蛋白质基本组成单位。从细菌到人类,全部蛋白质都由20种标准氨基酸组成。;(一)蛋白质水解;碱水解:5MNaOH共煮10~20h—完全水解;(一)氨基酸结构通式:19种氨基酸含有一级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上是H原子和各种侧链(R);Pro含有二级氨基(α-亚氨基酸);;MirrorImagesofAminoAcid;不带电形式;Leu;;不常见蛋白质aa;必需氨基酸:人体不能合成,不过人体必需;(四)氨基酸主要理化性质;调整氨基酸溶液pH,使氨基酸分子上—NH3+基和—COO-基解离程度完全相等时,即所带净电荷为零,此时氨基酸所处溶液pH值称为该氨基酸等电点(pI)。
pI时,aa溶解度最小,轻易沉淀;丙氨酸电离平衡;
;侧链上有解离基团aapI怎样计算?Glu、Lys;氨基酸等电点确定:;;在等电点以上任一pH,aa带净负电荷,所以在电场中向正极移动。在低于等电点任一pH,aa带有净正电荷,在电场中向负极移动。在一定范围内,aa溶液pH离等电点愈远,aa所带静电荷愈大。;aa化学性质;b.烃基化反应;②与异硫氰酸苯酯(PITC);c.形成西佛碱反应;d.脱氨基反应;(2)α-羧基参加反应;c.叠氮反应;(3)α-氨基和α-羧基共同参加反应;蓝紫色物质;Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm(黄色)定量测定(几μg)。;b.成肽反应;c.与甲醛反应:氨基酸甲醛滴定法;H2N—CH;4、aa混合物分析分离;纸色谱为分配色谱,色谱过程在固定相组成平面状层下进行。滤纸为载体,固定相为滤纸上水,流动相(展开剂)为用水饱和过有机溶剂。纸色谱属于分配色谱。
衡量物质向上移动物理量是比移值(Rf)(相对迁移率)
;例:大黄中游离蒽醌纸色谱图;五、肽;NH2;蛋白质分子中aa连接基本方式是肽键;44/104;二肽
寡肽(oligopeptide)
多肽(polypeptide)
氨基酸残基(residue):主链、侧链
环状肽
氨基末端(aminoterminal)或N末端
羧基末端(carboxylterminal)或C末端;46/104;肽链写法:游离α-氨基在左,游离α-羧基在右,氨基酸之间用“-”表示肽键。;肽平面(酰胺平面);肽键构型;(二)肽物理化学性质;化学反应与aa一样,游离α-NH2、α-COOH和R基也能够发生与aa中对应基团类似反应。NH2末端aa残基也能与茚三酮发生定量反应,生成成色物质。
短肽旋光度等于该肽中各个aa旋光度总和。;
CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH;(二)催产素和升压素;(四)脑肽;五、蛋白质结构;HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr–Leu-Val-Cys-Gly;蛋白质结构测序策略:;(5)判定多肽链N-末端和C-末端
(6)裂解多肽链成较小片段
(7)测定各肽段aa序列
(8)重建完整多肽链一级结构
(9)确定半胱氨酸残基间形成S-S交联桥位置;一级结构确定标准:将大化小,逐段分析,制成两套肽片段,找出重合位点,排出肽前后位置,最终确定蛋白质完整序列。;(二)蛋白质空间结构(构象、高级结构);1.蛋白质二级结构;62/104;63/104;64/104;65/104;影响α-螺旋形成原因:;多聚Proα-C原子参加R基吡咯形成,环内Cα-N键和C-N肽键都不能旋转,而且多聚Pro肽键不含有酰胺H,不能形成链内氢键,所以,多肽链只要存在脯氨酸(或羟脯氨酸),α-螺旋即被中止,并产生一个“结节”。;(2)β-折叠结构(β-pleatedsheet);(3)β-转角(β-turn);70/104;(4)无规卷曲(自由回转);Rossmann折叠;结构域是球状蛋白质折叠单位。多肽链在超二级结构基础上深入绕波折叠成紧密近似球行结构,含有部分生物功效。对于较大蛋白质分子或亚基,多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。;;3.蛋白质三级结构;亚基(单体):四级结构蛋白质中每个球状蛋白质
二聚体蛋白:两个亚基组成
四聚体蛋白
寡聚蛋白质:由两个或两个以上亚基组成蛋白质
单体蛋白质:仅由一个亚基组成并所以无四级
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