复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料911生物化学(二).pdf

氨基酸等电点(pI)：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨

基酸的等电点。

茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共热，茚三酮水合物被还原，其还原产物与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子的茚三酮缩合成蓝紫色的

化合物，此化合物在570纳米波长处有最大吸收峰，由于此吸收峰的大小与氨基酸分解释放的氨的量成正比，因此可作为氨基酸定量分析的方法。

双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，而氨基酸不出现此反应，当溶液中蛋白质的水解不断增多时，

氨基酸浓度逐渐上升，溶液颜色逐渐变浅，因此可用于检测蛋白质的水解程度。

蛋白质的一级结构(primarystructure)：是指蛋白质多肽链中，从碳-端到氮-端氨基酸的排列顺序。

二级结构(secondarystructure)：是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基

侧链的构象，主要有阿尔法-螺旋、贝塔-折叠、贝塔-转角和无规卷曲。

肽单元(peptideunit)：参与形成肽键的6个原子碳阿尔法1、碳、氧、氮、氢和碳阿尔法二位于同一平面，碳阿尔法1和碳阿尔法2在平面的转折点

上，并成反式构型，此6个原子共同构成了肽单元。

阿尔法-螺旋(α-helix)：在α（阿尔法）-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向是顺时针，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向

螺旋外侧；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54纳米，α（阿尔法）-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第4个羰基氧形成氢键，氢键的方向

基本与螺旋长轴平行。

贝塔-折叠(β-pleatedsheet)：在β（贝塔）-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以碳阿尔法原子为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残

基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含有5至8个氨基酸残基，但两条及以上肽链或一条肽链内的若干个肽

段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反，当走向相反时，两平行肽链间距为0.7纳米，并通过肽链间的亚氨基氢和羰基氧形成氢键从而稳

定β（贝塔）-折叠结构。

贝塔-转角(β-turn)：常发生在肽链进行180°回折时的转角上，通常由4个氨基酸残基组成，其中第1个氨基酸残基羰基氧与第四个氨基酸残基亚氨

基氢形成氢键。β（贝塔）-转角结构特殊，第二个残基常为脯氨酸残基。

模体(motif)：是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其

特征性氨基酸序列，并发挥特殊的功能。如锌指结构(zincfinger)：由一个α（阿尔法）-螺旋和两个反相平行的β（贝塔）-折叠三个肽段组成，形

似手指，具有结合锌离子的功能。

三级结构(tertiarystructure)：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是肽链中所有原子在三维空间的排布。

结构域(domain)：分子量较大的蛋白质三级结构常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。

四级结构(quaternarystructure)：蛋白质中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和作用，称为蛋白质的四级结构。

分子病：蛋白质中起关键性作用的氨基酸残基缺失或者被替换都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病的发生。这种分子发生变异所导

致的疾病，称为分子病，其病因为基因突变。例如：正常人血红蛋白贝塔亚基的第六位氨基酸的谷氨酸，而镰刀型贫血患者的该氨基酸变成了缬氨

酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸代替，使原是水溶性的蛋白质改变而聚集成丝，相互黏着，导致血红蛋白变形为镰刀形而极易破碎，产生贫血。

协同效应(cooperativity)：是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另外亚基与配体的结合能力。如果是促进作用称为正协同效应，反之则

为负协同效应。

蛋白构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生变化，仍可影响其功能，严重时可导致疾病的发生。

例如疯牛病：是与朊病毒蛋白(PrP)相关的一组人和动物神经退行性病变。PrP是染色体基因编码的蛋白质，正常人和动物的PrP分子含量为33至

35KD，水溶性强，对蛋白酶敏感，对热不稳定以及二级结构为多个α（阿尔法）-螺旋，称为PrPC，在某种未知蛋白的作用下可转变成全为β（贝

塔）-折叠的PrPSc致病分子，但PrPC和PrPSc的一级结构完全相同。外