生物无机化学(第二章)-2009.pptVIP

第二章

重要的生物配体及其金属配合物;一.???氨基酸、肽和蛋白质及其金属配合物

（一）、氨基酸及其金属配合物

1.氨基酸

氨基酸(aminoacids)是蛋白质的基本结构单位。

已发现自然界有百多种氨基酸，但从蛋白质水解产物中分离出来的氨基酸通常只有20种。

除脯氨酸外，这些氨基酸在结构上都有共同点，即与羧基相邻的α–碳原子上都有一个氨基，因此称为α–氨基酸。

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;氨基酸的分类;硒代半胱氨酸（Sec）可能是蛋白质中天然存在的第21种α–氨基酸。

Cys：;R基带可配位基团氨基酸——在金属蛋白和金属酶活性中心与金属离子配位。;非极性R基氨基酸——在蛋白质高级结构中，维持其构象的疏水作用；可能是对疏水性底物分子识别的基础。;R基带可成氢键基团氨基酸——在蛋白质高级结构中，维持其构象；在金属蛋白和金属酶活性中心周围的氢键网络。;;α–碳上的羧基具有多变的配位模式。?

;化合物Zn(dl-histinato)2·5H2O(15)中金属离子的配位环境如图所示，

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化合物15的金属离子配位环境

;在化合物Zn(dl-histinato)2·5H2O(15)中，羧基的氧原子与氨基氢原子间形成强的氢键作用，通过这些氢键的作用，形成了通道结构。在通道中填充着水分子，这些水分子通过氢键作用与主体分子结合在了一起。;如果不画出这些客体水分子，则可以清晰看到孔洞结构。;将化合物Zn(dl-histinato)2·5H2O（15）在120℃条件下加热2h，获得失去所有的结晶水分子（理论值19.33%,实验值19.42%）而且其整体分子框架结构可以稳定到240℃的化合物(15’),然后将化合物15’暴露在水蒸气氛围下数天，15’通过固-汽反应吸附水分子从而恢复为化合物15。

即化合物Zn(dl-histinato)2·5H2O（15）孔洞中的结晶水分子通过加热或者吸附的方法能够可逆的失去和获得。;;羧基是有趣的配体，具有多变的配位模式。一定条件下，通过羧基桥连配位模式形成多核结构，形成独立的双核配合物或一维、二维、三维多种超分子网状配合物。

羧酸基团与金属离子可能采用的多种配位模式。;含有镍离子的尿酶??在于大量的植物和微生物中，在尿酶催化作用下，尿素可以水解为氨和氨基甲酸，甲酰胺、乙酰胺等氨基化合物可以水解为二氧化碳和氨气。

尿酶活性中心的结构是通过甲氨酰化赖氨酸羧基氧原子以及溶剂水分子（或者氢氧根离子）双桥联起来双核结构。金属离子Ni1为五配位，呈现变形的四方棱锥型几何形状，金属离子Ni2则为六配位的变形八面体形状。;配合物[Fe2(μ-O)(μ-L)(tpa)2]4+(tpa=三（2-吡啶甲基）胺；L=(s)-缬氨酸，(s)-脯氨酸，(s)-丙氨酸)，两个铁离子分别与两个tpa的氮原子配位,同时两个铁离子通过一个氨基酸羧基氧原子（μ-O,O’）和一个氢氧离子（μ-OH）桥连起来，形成双桥连结构。;脯氨酸配合物[Sm{Ni(pro)}6]3+结构特点是钐离子和镍离子通过脯氨酸的羧基的两个氧原子桥联起来。;?（二）、肽、蛋白质及其金属配合物

1、肽

肽是由α-氨基酸按一定的序列通过肽键（酰胺键）缩合而成的生物大分子。

肽链中的肽键是由一个氨基酸的氨基与另一氨基酸的羧基缩合去一分子水而成。多个氨基酸以这种方式首尾相接则成为肽链。

氨基末端或N–末端；羧基末端或C–末端；肽链的主干称为主链；肽链上各残基的R基称为侧链。;少于10个残基的肽称为寡肽(oligopeptide)，超过10个残基的肽称为多肽(polypeptide)。

肽的命名通常以肽链的N–末端氨基酸残基开始，按残基出现顺序逐一记载。习惯把N–末端写在结构式的左侧。C–末端写在最后。

甘氨酸的羧基与丙氨酸的氨基缩合形成肽键,生成甘氨酰丙氨酸。

如果是丙氨酸的羧基与甘氨酸的氨基形成肽键，则生成的二肽命名为丙氨酰甘氨酸。

;多肽是否就是蛋白质？;2、蛋白质的分类

根据化学组成可分为简单蛋白(simpleprotein)和结合蛋白(conjugatedprotein)。

简单蛋白只由α–氨基酸组成。简单蛋白按溶解性、沉淀所需盐类浓度、分子大小及来源不同，又可分为七类：清蛋白(albumin)、球蛋白(globu