生物化学 蛋白质的二级结构.pptVIP

由于伸出HbS分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起,因而一个HbS分子的“粘性”突起可以与另一个HbS分子的互补口袋通过疏水作用结合,最终导致HbS分子的聚集沉淀。（脱氧HBS）镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的蛋白质空间结构与功能的关系肌红蛋白两种?-折叠方式反平行:肽链的N端不处于同一端，氢键与肽链走向垂直。如:丝心蛋白。平行:所有肽链的N端处于同一端，氢键不与肽链走向垂直。如:β-角蛋白。（三）?-转角特征:多肽链中氨基酸残基n的羰基上的氧与残基（n+3）的氮原上的氢之间形成氢键，肽键回折1800。（四）无规则卷曲蛋白质的超二级结构在蛋白质分子中,特别是球状蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互作用组合在一起,,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件单元,称超二级结构。结构域多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。甘油醛3-P脱氢酶结构域蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构分子中多肽主链由长短不等的8段直的α螺旋组成最大的螺旋含23个残基最短的7个残基,分子中几乎80%的氨基酸残基都处于α螺旋区中。拐弯是由1—8个残基组成的无规则卷曲。核糖核酸酶三级结构示意图

NHis12CHis119Lys41分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面。蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。球状蛋白的三级的结构特征亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基(subunit)。血红蛋白的四级结构总结从一级结构到四级结构血红蛋白蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠Primary

structureSecondary

structure蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构蛋白质的四级结构是亚基的空间排列Polypeptide

(singlesubunit

oftransthyretin)Transthyretin,withfour

identicalpolypeptidesubunitsTertiary

structureQuaternary

structure蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein（一）一级结构是空间构象的基础一、蛋白质一级结构与功能的关系牛核糖核酸酶的一级结构二硫键天然状态,有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态,无活性当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后,发现酶大部分活性恢复,所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式,酶完全丧失活性。这个实验表明,蛋白质的一级结构决定它的空间结构,而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。镰刀状细胞贫血病正常的红细胞（左图）与镰刀状红细胞（右图）的区别正常与异常的差异N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。一个残基的改变为什么会带来如此大的变化呢？血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能:HbSβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。谷氨酸:亲水、带负电荷；缬氨酸:疏水、不带电HbS分子表面多了一个疏水侧链HbS分子三维结构发生改变镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的由于伸出HbS分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起,因而一个HbS分子的“粘性”突起可以与另一个HbS分子的互补口袋通过疏水作用结合,最终导致HbS分子的聚集沉淀。（脱氧HBS）