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临床医学

第一章蛋白质的结构与功能

第一节蛋白质的分子组成

一、组成蛋白质的元素

1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,

个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据

以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮

克数×6.25×100

二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位

(一)氨基酸的分类

1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)

异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)

2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try)半胱氨

酸(Cys)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)苏氨酸(Thr)

3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2):天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)

4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)

(二)氨基酸的理化性质

1.两性解离及等电点

等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性

离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2.紫外吸收

(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。

(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析

溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3.茚三酮反应

氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。由于此吸

收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法

三、肽

(一)肽

1、肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽

4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。

6、多肽链有两端:N末端:多肽链中有自由氨基的一端

C末端:多肽链中有自由羧基的一端

(二)几种生物活性肽

1.谷胱甘肽2.多肽类激素及神经肽

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

1、定义:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。

2、主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。

3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

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临床医学

二、蛋白质的二级结构

1、定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间

位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象

2、主要的化学键:氢键

3、蛋白质二级结构的主要形式-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲

三、蛋白质的三级结构

1、定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的

排布位置。

2、主要的化学键:疏水作用、离子键、氢键和VanderWaals力等

四、蛋白质的四级结构

1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级

结构。

2、亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。

第四节蛋白质的理化性质

(一)蛋白质的紫外吸收

(二)蛋白质的两性电离

1、蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,

即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白

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