蛋白质-说课稿公开课一等奖课件省赛课获奖课件.pptx

第四讲蛋白质化学;第一节蛋白质通论;1.蛋白质元素构成;2.蛋白质化学构成和分类;2.2.1根据构成;牛胰

核糖核酸酶（RNase）;（黄色圆球是Zn2+）

;2.2.2根据分子的形状;肌动蛋白(球蛋白)--两种存在状态

肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白G-actin

它的多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin;myosinII的功效;肌小节的构造;3.蛋白质的生物学意义;酶的诱导和阻遏操纵子模型;4.蛋白质的分子量;第二节蛋白质的基本构造单位

--氨基酸;1.蛋白质的水解;1.2.1酸水解：;1.2.2碱水解：;1.2.3酶水解;2.氨基酸的构造;阐明：;3.氨基酸的分类;3.1按R基的构造不同进行分类;苯丙氨酸、酪氨酸构造式

（Phe、Tyr）;组氨酸、色氨酸的构造式

（His、Trp）;脯氨酸的构造式

（Pro）;丝氨酸、苏氨酸的构造式

（Ser、Thr）;半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）构造式

（Cys、Met）;天冬酰胺、谷氨酰胺的构造式

（Asn、Gln）;天冬氨酸、谷氨酸的构造式

（Asp、Glu）;赖氨酸、精氨酸的构造式

（Lys、Arg）;甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸

（Gly、Ala、Val、Leu、Ile）;3.2按R基的极性不同分类;3.2.1非极性氨基酸（共8种）;3.2.2不带电荷的极性氨基酸（共7种）;3.2.3带正电荷的极性氨基酸（共3种）;3.2.4带负电荷的极性氨基酸(共2种);4.氨基酸的重要理化性质;4.2AA两性解离和等电点;4.2.2氨基酸的两性解离;因此在AA溶于水时，其正负离子的解离度与溶液的pH值有关

当溶液pH增大（向溶液中加碱）时，AA释放出质子（H+）与OH-结合成H2O，本身带负电荷，在电场中向阳极移动；

当溶液pH减小（向溶液中加酸）时，AA接受H+而带正电荷，在电场中向阴极移动;4.2.3氨基酸的等电点;等电点公式推导（AA全部质子化时的解离状况）

以Ala为例推导(中性AA）;以Asp为例推导(酸性AA)

Asp的解离状况以下：;以Lys为例推导(碱性AA）;结论;4.3化学性质;4.3.1与茚三酮反映;O;应用：

能够作为颜色反映，用来定性鉴定AA.（除Pro呈黄色）

用分光光度法根据蓝色深浅定量测定AA

测定CO2的量，从而可计算参加反映的AA的量

在AA纸层析中用茚三酮作呈色剂

可根据此反映的敏捷度分析出肽链长短（越长则反映越不敏捷）;4.3.5与异硫氰酸苯酯的反映;意义;第三节肽;1.1肽

一种氨基酸的羧基与另一种氨基酸的氨基之间失水形成的化合物称为肽

1.2肽键

失水形成的酰胺键称为肽键;肽键及其形成;1.3命名;1.4氨基酸残基和多肽;1.5AA之间重要的另外一种连接方式

－－二硫键;胰岛素;2.1谷胱甘肽;谷胱甘肽的作用：

破坏内源性过氧化物和自由基（抗氧化）

去除外源性化合物的毒性（解毒）

维护蛋白质活性中心中的巯基的稳定

参加AA的跨膜运输

乙二醛酶的辅酶

参加二硫化物的转化;2.2催产素和加压素;2.3脑肽;第四节蛋白质的构造;1.蛋白质的一级构造;1.1定义;1.2通式;1.3二硫键的作用;1.4胰岛素为例;构造：

由51个AA构成，分子量5734；

由A、B两条链构成，A链21个AA,B链30个AA；

两链间有两对二硫键（7－7）（20－19）；

A链含有链内环（6－11）；;2.蛋白质的空间构造;2.1酰胺平面;C=O与N-H呈反式排列，键长，键角固定

Cα-N，Cα-C单键，可自由旋转，故肽链能够看作由无数个酰胺平面以Cα相连而成

OO

H2N-CH-C-N-CH-C-N-CH-CO-…..

R1HR2HR3

限制蛋白质构象的因素

酰胺平面能够以Cα为轴旋转，故蛋白质能够有无数个构象，但一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH条件下，只有一种或极少几个构象。这种天然构象确保了它的生物学活性，并且相称稳定，因素是主侧链集团的互相作用的成果

主链上肽键占1/3，不能自由旋转，限制了构象的数目

侧链集团之间相吸和相斥作用影响主链，进一步限制了构象数目;2.2蛋白质的二级构造;2.2.1α-螺旋;;2.2.2β-折叠;;;2.2.3β-转角;2.2.4自由回转;在蛋白质中二级构造是广泛存在的

不同的蛋白质，其二级构造的构象单元的分布不同，例如

肌红蛋白含有75％的?-螺旋

?-角蛋白中几乎全部为?-螺旋

蚕丝丝心蛋白只有?-折叠

普通蛋白质二级构造构象单元分布为34％?-螺旋，33％?-转角，17％为?-折叠;2.3超二级